El cristalino del ojo humano obtiene su transparencia y poder refractivo del hecho de que ciertas proteínas están densamente empaquetadas en sus células. Estas son principalmente cristalinas. Si este empaquetamiento denso no se puede mantener, por ejemplo debido a cambios hereditarios en los cristalinos,el resultado son opacidades del cristalino, conocidas como cataratas, que son la causa más común de pérdida de la visión en todo el mundo.
Para que las cristalinas se empaqueten firmemente en las células de la fibra del cristalino, deben plegarse de manera estable y correcta. El plegamiento de proteínas ya comienza durante la biosíntesis de proteínas en los ribosomas, que son grandes complejos de proteínas. Los ribosomas ayudan a traducir el código genético en unsecuencia de aminoácidos. En el proceso, los ribosomas forman un túnel protector alrededor de la nueva cadena de aminoácidos, que asume estructuras tridimensionales con diferentes elementos como hélices o estructuras plegadas inmediatamente después de la formación del túnel. Los cristales de gamma-B estudiados enFrankfurt y Grenoble también exhiben muchos enlaces entre dos aminoácidos que contienen azufre, los llamados puentes disulfuro.
La producción de estos puentes disulfuro no es fácil para la célula, ya que las condiciones bioquímicas prevalecen en el entorno celular que previenen o disuelven tales puentes disulfuro. En la proteína cristalina gamma-B terminada, los puentes disulfuro están por lo tanto protegidos del exterior porotras partes de la proteína. Sin embargo, mientras la proteína esté en proceso de formación, esto todavía no es posible.
Pero debido a que el túnel ribosómico se consideró demasiado estrecho, se asumió, también sobre la base de otros estudios, que los puentes disulfuro de las cristalinas gamma-B se forman solo después de que se hayan completado las proteínas. Para probar esta suposición, los investigadores de Frankfurt y Grenoble utilizaron células bacterianas modificadas genéticamente como sistema modelo, detuvieron la síntesis de las cristalinas gamma-B en diferentes momentos y examinaron los productos intermedios con métodos de espectrometría de masas, espectroscopía de resonancia magnética nuclear y microscopía electrónica, yLos complementó con cálculos de simulación teóricos. El resultado: los puentes disulfuro ya están formados en la proteína aún no terminada durante la síntesis de la cadena de aminoácidos.
"De este modo pudimos demostrar que los puentes disulfuro ya se pueden formar en el túnel ribosómico, que ofrece suficiente espacio para esto y protege los puentes disulfuro del medio celular", dice el profesor Harald Schwalbe del Instituto de Química Orgánica y Química.Biología en la Universidad de Goethe ". Sorprendentemente, sin embargo, estos no son los mismos puentes de disulfuro que están presentes más tarde en la cristalina de gamma-B terminada. Concluimos que al menos algunos de los puentes de disulfuro se disuelven más tarde de nuevo y se unen de manera diferente.esto probablemente radica en el momento óptimo de producción de proteínas: los puentes disulfuro 'preliminares' aceleran la formación de los puentes disulfuro 'finales' cuando la cristalina gamma-B se libera del ribosoma ".
En estudios posteriores, los investigadores ahora quieren probar si los procesos de síntesis en los ribosomas ligeramente diferentes de las células superiores son similares a los del sistema del modelo bacteriano.
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Materiales proporcionado por Universidad Goethe de Frankfurt . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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