Los científicos han visto por primera vez cómo las proteínas bacterianas se autoensamblan en láminas delgadas y comienzan a formar las paredes de la cubierta externa para los compartimientos poliédricos de tamaño nanométrico que funcionan como fábricas especializadas.
La investigación, dirigida por investigadores del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley Berkeley Lab del Departamento de Energía de EE. UU. Y la Universidad Estatal de Michigan en colaboración con la Universidad de Liverpool, proporciona nuevas pistas para los científicos que buscan utilizar estas estructuras tridimensionales como "nanoreactores"para aspirar selectivamente toxinas o producir productos deseados.
La nueva información puede ayudar a los científicos que buscan aprovechar este origami natural diseñando compartimentos novedosos o usándolos como andamios para nuevos tipos de arquitecturas a nanoescala, como los sistemas de administración de medicamentos.
"Tenemos una nueva pista para entender la arquitectura de la célula interna de la naturaleza", dijo Cheryl Kerfeld, bióloga estructural de Berkeley Lab, coautora del estudio. Su grupo de investigación en Berkeley Lab se especializa en la estructura y el funcionamiento interno deestos pequeños compartimentos, conocidos como microcompartimentos bacterianos o BMC. Kerfeld tiene citas conjuntas con la División de Biofísica Molecular e Bioimagen Integrada MBIB de Berkeley Lab y la Universidad Estatal de Michigan.
"Por lo general, solo podemos ver estas estructuras después de que se forman, pero en este caso los estamos viendo ensamblar y respondiendo algunas preguntas sobre cómo se forman", dijo Kerfeld. "Esta es la primera vez que alguien visualiza el autocontrol".ensamblaje de las facetas, o lados, de los microcompartimentos. Es como ver paredes, hechas de azulejos de forma hexagonal, construidas por manos invisibles ".
El estudio fue publicado en línea el 30 de noviembre en Nano letras .
Se han propuesto varios modelos sobre cómo se construyen estos compartimentos desde cero dentro de las bacterias mediante proteínas, y había muchas preguntas abiertas sobre el proceso de construcción.
Los investigadores combinaron estudios de rayos X de la estructura tridimensional de una proteína que se asemeja a un hexágono con imágenes por microscopio de fuerza atómica para revelar cómo los hexágonos se organizan en un patrón de panal en las paredes del microcompartimento.
Markus Sutter, un científico de Berkeley Lab que es el autor principal del estudio, determinó la estructura tridimensional de la proteína básica del bloque de construcción en la fuente de luz avanzada en Berkeley Lab usando muestras cristalizadas. Patrones producidos cuando los rayos X golpearon los cristales de proteínasproporcionó detalles clave sobre la forma de la proteína, en la escala de los átomos individuales ". Eso nos dio algunas dimensiones exactas", dijo Sutter, que ayudó a interpretar las imágenes del microscopio. "También nos mostró que los hexágonos tenían lados distintos: un lado es cóncavo, el otro lado es convexo "
El microscopio de fuerza atómica de Liverpool, BioAFM, mostró que las piezas de proteínas individuales en forma de hexágono se unen naturalmente para formar láminas de proteínas cada vez más grandes en una solución líquida. Los hexágonos solo se ensamblan entre sí si tienen la misma orientación: convexa con convexao cóncavo con cóncavo.
"De alguna manera se aseguran selectivamente de que terminen de la misma manera", agregó Kerfeld.
El estudio también encontró que las piezas individuales en forma de hexágono de la lámina de proteína pueden desalojarse y moverse de una lámina de proteína a otra. Dicha dinámica puede permitir que los compartimentos completamente formados reparen los lados individuales.
Las láminas de proteínas estudiadas no se vieron dentro de las bacterias vivas, aunque las condiciones del experimento del microscopio fueron diseñadas para imitar las del ambiente bacteriano natural. "Creemos que esto es lo que sucede cuando estos compartimentos se ensamblan dentro del microbio", dijo Kerfeld.
Algunos estudios han propuesto que la cubierta proteica de los microcompartimientos podría tener varias capas de espesor. Sin embargo, este estudio sugiere que las facetas de la cubierta están compuestas de una sola capa de proteína. Sutter dijo que esto tiene sentido: se sabe que los compartimentos permiten selectivamente algún químicointercambios entre sus contenidos y su entorno exterior, y un caparazón más grueso podría complicar estos intercambios.
El mecanismo exacto para este intercambio químico aún no se conoce bien. Es de esperar que este y otros misterios de los microcompartimentos se puedan resolver con estudios de seguimiento que busquen hacer una crónica del proceso completo de ensamblaje, dijeron los investigadores.
Los microcompartimentos tridimensionales completamente formados tienen una geometría similar a una pelota de fútbol que incorpora estructuras de proteínas en forma de pentágono conocidas como pentámeros, por ejemplo, que no se incluyeron en el último estudio.
"El santo grial es ver la estructura y la dinámica de una cáscara intacta, compuesta de varios tipos diferentes de proteínas hexagonales y con los pentágonos que cubren sus esquinas", dijo Kerfeld.
Es posible que simplemente agregue estos pentámeros a las láminas de proteínas del último experimento podría estimular el crecimiento de una estructura tridimensional completa, pero Kerfeld agregó: "No me sorprendería si hay más en la historia".
Una vez que se aprenda más sobre los microcompartimentos, es concebible que puedan usarse para concentrar la producción de enzimas beneficiosas, organizarlas para producir una secuencia ordenada de reacciones químicas o eliminar toxinas particulares del entorno circundante, dijo.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionados por DOE / Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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