Durante muchos años, pensamos que todas las proteínas deben plegarse en formas complicadas para cumplir sus funciones, luciendo como miles de juegos de cerraduras y llaves personalizadas. Pero en las últimas dos décadas, los científicos han comenzado a obtener otras proteínas:incluidos aquellos involucrados en muchas funciones celulares esenciales: permanecen total o parcialmente desplegados durante partes de sus vidas.
De esta comprensión surgió un debate: cómo esas proteínas pasan su tiempo flotando en la célula. Dado que no están dobladas en sus formas precisas, ¿se contraen en bolas o permanecen expandidas, como una cuerda? Diferentes métodoshan arrojado resultados diferentes. La dispersión mediante rayos X sugirió que se mantuvieron expandidos, pero los métodos fluorescentes observaron el comportamiento opuesto. La respuesta afectaría cómo imaginamos el movimiento de una proteína a lo largo de su vida, esencial para comprender cómo se pliegan las proteínas, lo que sale maldurante trastornos y enfermedades y cómo modelar su comportamiento.
Un equipo de investigadores de la Universidad de Chicago y Notre Dame utilizó simulaciones y rayos X para abordar la cuestión. Los resultados, publicados el 13 de octubre Ciencia, concluya que estas proteínas permanecen desplegadas y expandidas a medida que flotan sueltas en el citoplasma de una célula.
"Lo que necesitamos determinar es cuán 'pegajosos' son", dijo el coautor Prof. Tobin Sosnick, presidente del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, director del Programa de Posgrado en Ciencias Biofísicas y miembro de la ComputaciónInstituto y el Instituto de Ingeniería Molecular ". Para la supervivencia, desea que una proteína se" pegue "solo en la conformación correcta y con las otras piezas o socios correctos en los momentos correctos". Esta adherencia está determinada por la química y física de la proteína..
El equipo de Sosnick ideó una forma de analizar una sola medición de rayos X para determinar la adherencia, descubriendo que las proteínas son generalmente mucho menos pegajosas de lo esperado. Su química está configurada y prefiere interactuar con el agua, en lugar de sí misma u otras proteínas.
"Los resultados son muy claros, pero contradicen el consenso actual", dijo Sosnick. "Es posible que las proteínas puedan evitar interacciones no deseadas al expandirse". Esto reduce las posibilidades de que se adhieran a otras proteínas por accidente, causando disfunción o enfermedad.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Chicago . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cite esta página :