El desorden en las proteínas es vital para la función biológica, y el desorden estructural en las proteínas es más penetrante de lo que se piensa. Las proteínas con regiones desordenadas también pueden ser pegajosas y acumularse dentro y entre las células, y están directamente implicadas en una serie de enfermedades neurodegenerativasenfermedades. Por lo tanto, poder identificar regiones desordenadas en proteínas es muy importante.
Desafortunadamente, es difícil y lento caracterizar las propensiones estructurales de los polipéptidos experimentalmente y, por lo tanto, los métodos bioinformáticos para predecir el trastorno de las proteínas a partir de la secuencia son indispensables.
En los últimos años, muchos bioinformáticos han construido algoritmos para diferenciar las secuencias de péptidos que se plegarán de las que no lo hacen, y estos algoritmos pueden basarse en varias 'características', derivadas de parámetros fisicoquímicos como la carga o la hidrofobicidad de un aminoácidoademás de mirar la relación evolutiva.
Ahora que muchos de estos programas de predicción han estado disponibles, es de valor obvio tener algún tipo de punto de referencia para validar y probar las predicciones. Para resolver este dilema, Nielsen y Mulder generaron y validaron un conjunto representativo experimental de evaluación comparativa de sitios específicosy el trastorno continuo, utilizando datos de desplazamiento químico de RMN depositados para más de un centenar de proteínas seleccionadas. Luego analizaron el rendimiento de 26 métodos de predicción de trastornos ampliamente utilizados y descubrieron que estos varían notablemente.
La comparación exhaustiva presentada en su investigación ayudará a los científicos de proteínas de todo el mundo a tomar decisiones mejor informadas sobre qué programas son los mejores para usar.
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Materiales proporcionado por Universidad de Aarhus . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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