Los científicos de la Universidad de Bonn han logrado observar una proteína celular importante en el trabajo. Para hacer esto, utilizaron un método que permite medir cambios estructurales dentro de moléculas complejas. El procedimiento desarrollado adicional hace posible dilucidar tales procesos en elcélula, es decir, en el entorno natural. Los investigadores también están proporcionando un kit de herramientas que permite medir una amplia gama de moléculas. Su estudio ha sido publicado en la revista Edición internacional Angewandte Chemie .
Si queremos abrir una nuez de Navidad, usualmente usamos un cascanueces. En el caso más simple, esto consiste en dos brazos, que se mueven uno contra el otro alrededor de una articulación y, por lo tanto, pueden ejercer presión sobre la cáscara. Muy simple, en realidad- para entender cómo funciona este tipo de cascanueces, es suficiente que lo veamos en acción solo una vez.
Sin embargo, es mucho más difícil entender cómo funcionan las moléculas celulares. También alteran su estructura espacial a medida que funcionan, de forma similar al cascanueces, donde los brazos se abren o cierran. Estos cambios conformacionales les dicen a los expertos mucho sobre la formaen el que la molécula cumple su función. Desafortunadamente, es muy difícil medir este tipo de movimientos porque ocurren en una escala de longitud muy pequeña. Esto se aplica aún más si uno quiere investigar los cambios estructurales en el entorno celular natural, dondeinnumerables procesos simultáneos hacen que sea muy difícil aislar cualquier información específica del ruido general.
El grupo de trabajo del Instituto de Química Física y Teórica de la Universidad de Bonn ahora ha logrado hacer esto. Con este fin, los científicos desarrollaron un método que se ha utilizado durante muchos años para medir distancias dentro de moléculas grandes ".Sin embargo, esto normalmente solo funciona en un tubo de ensayo ", explica el director del estudio, el profesor Olav Schiemann." En contraste, nuestra técnica también se puede usar en las células ".
Los investigadores utilizaron lo que se conoce como espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica EPR para sus mediciones. La molécula a medir generalmente recibe un marcador magnético en dos sitios diferentes. A través de la radiación con microondas, la polaridad de uno de estos mini imanes esinvertido. El campo magnético emitido por él se modifica, lo que a su vez influye en el segundo mini imán. Esta influencia es mayor cuanto más se acerquen ambos marcadores.
"Ahora medimos qué tan fuerte reacciona el segundo imán a la polaridad inversa del primero", explica Schiemann. "A partir de esto, podemos determinar la distancia entre ambos marcadores". Si, metafóricamente hablando, ambos brazos del cascanuecesestán marcados de esta manera, se puede entender su movimiento uno contra el otro.
mediciones de regla magnética
En principio, la técnica no es nueva. "Sin embargo, hemos logrado producir un nuevo tipo de etiqueta con la que podemos marcar una amplia gama de biomoléculas de una manera específica del sitio", explica el miembro del personal de Schiemann, Jean Jacques Jassoy.Por lo general, estas etiquetas consisten en radicales, que son compuestos químicos que transportan un solo electrón libre. El electrón actúa como un imán durante la medición. El problema aquí: los electrones individuales son altamente reactivos: intentan formar pares de electrones tan rápidocomo sea posible. Los químicos de la Universidad de Bonn utilizaron así un radical muy estable en su trabajo, un llamado grupo tritilo. Crearon varios derivados de este radical tritilo. Cada uno de estos marcadores magnéticos está diseñado para atacar sitios específicos dentro de biomoléculas ypor lo tanto, permite varios enfoques para el análisis estructural de diferentes biomoléculas.
En su estudio, los investigadores utilizaron este avance metodológico para investigar una proteína del grupo citocromo P450. Estas proteínas se encuentran en casi todos los seres vivos y cumplen tareas importantes, por ejemplo, durante los procesos de oxidación en la célula ". Con nuestro método, nosotrosfueron capaces de medir con precisión la distancia entre dos áreas del citocromo a una fracción de una millonésima parte de un milímetro ", enfatiza Andreas Berndhäuser, miembro del personal de Schiemann.
El procedimiento es adecuado para hacer visibles los cambios en la conformación de la biomolécula en la célula. Al mismo tiempo, generalmente también facilita la clarificación de las estructuras moleculares. Schiemann: "Estamos proporcionando a los investigadores un nuevo kit de herramientas que podría ayudar a responder muchos bioquímicospreguntas "
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Materiales proporcionado por Universidad de Bonn . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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