Investigadores del Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC del Departamento de Energía han encontrado una nueva forma simple de estudiar muestras biológicas muy delicadas, como proteínas en el trabajo en la fotosíntesis y componentes de máquinas de fabricación de proteínas llamadas ribosomas, a escala atómica usando X de SLAC-ray láser.
Hasan DeMirci, un científico de SLAC del Stanford PULSE Institute que se asoció con el estudiante graduado Raymond Sierra en el nuevo sistema, ha estado utilizando el láser de rayos X Linac Coistent Light Source LCLS, una instalación de usuarios de la Oficina de Ciencia del DOE- para concentrarse en los detalles de los ribosomas en el trabajo. Además de su papel universal en descifrar el código genético para construir proteínas, los ribosomas también son objetivos importantes para los tratamientos con antibióticos.
Es difícil formar ribosomas en cristales para que puedan estudiarse con rayos X porque son muy frágiles. El nuevo sistema surgió del deseo de preservar mejor los cristales de ribosomas.
El equipo de investigación hizo esto al mantener los pequeños cristales en la misma solución en la que crecieron a temperaturas cercanas a las de su entorno natural, y al encontrar una forma más suave de entregarlos o "inyectarlos" en una cámara de vacío, dondeson golpeados por pulsos de rayos X de LCLS.
Una corriente protege a otra
El nuevo sistema, denominado coMESH, utiliza componentes comerciales de bajo costo para dar forma y proteger una corriente de proteínas cristalizadas con una corriente circundante de fluido cargado eléctricamente. Fue probado con éxito en un experimento de 2014 y apareció en elEdición en línea del 30 de noviembre de Nature Methods.
"Nuestra estrategia fue crear un inyector que pueda manejar cualquier cosa, no solo ribosomas", dijo DeMirci. "Estamos abordando una necesidad definitiva en la comunidad científica de una forma más universal de entregar muestras a LCLS".
Además de demostrar que el nuevo sistema funcionó, los experimentos también les dieron a los científicos una visión tridimensional más detallada de cómo un componente del ribosoma se une a un antibiótico llamado paromomicina que se usa para tratar infecciones parasitarias ". Ahoratener una imagen más realista de cómo este antibiótico interactúa con los ribosomas a temperaturas cercanas a las de su entorno natural ", dijo DeMirci.
El nuevo sistema consiste en un tubo delgado, de aproximadamente una décima de milímetro de diámetro, dentro de un tubo un poco más grande; los tamaños pueden variar según las dimensiones de las muestras de cristal.
Un electrodo de carga aplica corriente eléctrica baja al fluido en el tubo más grande, que enfoca el flujo a un filamento delgado. Ambos tubos terminan en el mismo punto y la corriente eléctrica en el fluido externo estrecha en gran medida ambas corrientes de fluido a medida que emergende los tubos
Menos daños y desperdicio
El sistema también está diseñado para desperdiciar menos cristales en experimentos que algunos otros métodos de suministro de muestras. El espesor y la velocidad de flujo de la corriente interna se pueden ajustar cambiando el voltaje aplicado y el ancho de la tubería para maximizar la velocidad aqué pulsos de rayos X golpean los cristales que fluyen en su camino.
DeMirci y Sierra dijeron que, basándose en los detalles a escala atómica en 3-D que pudieron ver en el complejo de fármacos ribosómicos y en muestras de un complejo de proteínas fotosintéticas conocido como fotosistema II, no parece que el voltaje esté dañadolas estructuras proteicas
"Es como pájaros sentados en un cable eléctrico", dijo DeMirci.
DeMirci y Sierra dijeron que esperan que el sistema coMESH encuentre un uso más amplio por parte de otros científicos que realizan experimentos en LCLS. "Queremos que esto sea 'enchufar y jugar'", dijo Sierra, "así que todo lo que tienen que pensar durantesu experimento es recolectar datos y no solucionar problemas de entrega de muestras "
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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