Un nuevo método ha permitido revelar la estructura natural de enzimas particularmente grandes y complejas. Científicos de la Universidad Martin Luther Halle-Wittenberg MLU y TU Berlin han publicado sus hallazgos en la revista Informes de celda . Investigaron un complejo multienzimático que juega un papel esencial en el metabolismo y descubrieron que funciona de manera diferente a lo que se pensaba. Esto ayudará a los científicos a comprender mejor ciertas enfermedades
Las enzimas son los biocatalizadores de una célula. Aceleran las reacciones químicas en el cuerpo o aseguran que estas reacciones ocurran. Como resultado, juegan un papel extremadamente importante en el metabolismo. Las enzimas individuales frecuentemente forman un complejo con muchas subunidades, comoen el caso del complejo piruvato deshidrogenasa. Se presenta en todas las células humanas, animales y vegetales, así como en hongos e incluso en algunas bacterias. "Es vital para la producción de energía en las células", explica el Dr. Panagiotis Kastritis, profesor asistenteen MLU y líder de grupo en el Center for Innovation Competence HALOmem.
"Hasta ahora, el complejo enzimático siempre se ha dividido en sus partes individuales antes de ser examinado. Estudiar el complejo funcional completo es muy complicado", dice Kastritis. Para resolver este problema, su equipo combinó varios métodos bioquímicos y biofísicosAdemás de utilizar espectrometría de masas y análisis químicos, una forma especial de microscopía electrónica, la microscopía crioelectrónica, ha sido esencial para estudiar una estructura tan compleja, dice el biólogo estructural. Permite que las estructuras orgánicas complejas seanobservados a alta resolución y en su estado natural. "Sin embargo, es muy importante reunir posteriormente todos estos datos en modelos informáticos", dice Kastritis. Para el estudio actual, el equipo de investigadores está utilizando extractos de células de un hongo quepuede sobrevivir a altas temperaturas, lo que facilita el análisis.
De este modo, los científicos han obtenido una idea de cómo las diversas subunidades del complejo enzimático interactúan entre sí y también han descubierto que funciona de manera diferente a lo que se suponía anteriormente ". Anteriormente se pensaba que todas las subunidades estaban directamente involucradas en la reacción", dice Kastritis." Pero ahora sabemos que algunos de ellos parecen formar una especie de cámara que protege la reacción ". Debido a que los complejos son muy similares en todos los organismos, los resultados también ayudan a los investigadores a comprender el complejo de piruvato deshidrogenasa humana.
El nuevo método podría ayudar a los científicos a comprender mejor muchas enfermedades diferentes. Algunos virus, por ejemplo, reducen el número de asociaciones enzimáticas en las células. Este efecto también se ha observado en la enfermedad de Alzheimer. En algunos casos, sin embargo, las enzimas nofuncionan correctamente y las reacciones vitales ocurren demasiado lentamente o demasiado rápido. "Si somos capaces de comprender mejor la estructura natural, seremos capaces de reconocer pequeños cambios y comprender por qué la reacción ya no ocurre como debería", dice KastritisEn teoría, este conocimiento también podría constituir la base para nuevas opciones de tratamiento.
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Materiales proporcionado por Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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