La interacción de la cubierta proteica y el centro activo en las enzimas productoras de hidrógeno es crucial para la eficiencia de los biocatalizadores. Un equipo de Ruhr-Universität Bochum y el Instituto Max Planck para la Conversión de Energía Química en Mülheim an der Ruhr analizó específicamente el papel del hidrógenoenlaces en ciertas enzimas de las algas verdes, las hidrogenasas. Los grupos, que cooperan en la Excelencia Cluster Resolv, informaron los resultados en el Revista de la Sociedad Americana de Química .
"Los hallazgos no solo contribuyen a la comprensión de este grupo de biocatalizadores reconocido a nivel mundial, sino que también brindan a la investigación aplicada indicadores importantes para el desarrollo de catalizadores químicos modelados sobre la biomolécula altamente activa", dice el Dr. Martin Winkler del grupo de trabajo con sede en BochumFotobiotecnología.
Biocatalizadores más potentes
El estudio se realizó en un tipo especial de hidrogenasas, llamadas [FeFe] -hidrogenasas. Consisten en un andamio de proteínas y un centro activo, llamado clúster H. Este último consta de seis átomos de hierro y seis átomos de azufre, así comoseis bloques de construcción inusuales. Esta es la ubicación donde tiene lugar la síntesis real de hidrógeno molecular a partir de protones y electrones. "Las [FeFe] -hidrogenasas se encuentran entre los biocatalizadores más potentes de la historia", explica el profesor Dr. Thomas Happe, jefe del grupo de trabajo Photobiotechnology.La comunicación entre el clúster H y el entorno proteico juega un papel crucial.
Ayuda en la entrega selectiva de los materiales de partida para la síntesis y en la eliminación eficiente del producto. "Además, la cubierta proteica asegura una alineación espacial óptima del clúster H y lo protege de las influencias perjudiciales", agrega Oliver Lampret, quien está escribiendo su tesis doctoral sobre este tema.
Manipulación de enlaces de hidrógeno
El grupo de Bochum y sus colegas con sede en Mühlheim Dr. Agnieszka Adamska-Venkatesh, Dr. Olaf Rüdiger y Prof Dr. Wolfgang Lubitz demostraron que los enlaces de hidrógeno entre el clúster H y el entorno proteico influyen significativamente en las propiedades electroquímicas del centro enzimático activo.eliminó enlaces de hidrógeno individuales o agregó otros adicionales y estudió los efectos.
La manipulación cambió tanto las propiedades de transporte de electrones de la enzima como la dirección catalítica en la que funciona, porque las hidrogenasas pueden producir hidrógeno y también catalizar la reacción inversa, es decir, la división del hidrógeno molecular en protones y electrones.
Los científicos demostraron la influencia de los enlaces de hidrógeno utilizando tres tipos diferentes de enfoques: espectroscopía, electroquímica y cinética enzimática.
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Materiales proporcionado por Ruhr-Universitaet-Bochum . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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