Así como un bote puede ser desviado por un tronco en su camino, una única mutación aleatoria puede enviar vida en una nueva dirección. Ese escenario, dice el bioquímico de la Universidad de Oregon Ken Prehoda, ilustra cómo una mutación aleatoria provocó una gran mutaciónsaltar en el curso evolutivo de una proteína importante para la evolución de los animales.
En enero, Prehoda formó parte de un equipo que descubrió que una mutación aleatoria hace 600 millones de años en un organismo unicelular creó una nueva familia de proteínas que son importantes para la vida multicelular. En un nuevo documento, Prehoda y sus colegas describen lo que ella mutación hizo a la proteína original, una enzima conocida como guanilato quinasa.
El documento, ahora en línea, aparecerá con una ilustración en la portada de la edición del 23 de noviembre de la Revista de la Sociedad Americana de Química .
Las mutaciones ocurren al azar. La mayoría son malas noticias. Entenderlas mejor, dijo Prehoda, podría apuntar a nuevos tratamientos para enfermedades humanas como el cáncer. Ocasionalmente, una mutación es buena, ayuda a un organismo a adaptarse a los cambios ambientales o mejora su estado físico general.
El laboratorio de Prehoda usó inicialmente una técnica molecular llamada reconstrucción ancestral de proteínas. La técnica permite a los investigadores retroceder en el árbol evolutivo para ver los cambios moleculares e inferir cómo se desempeñaron las proteínas en el pasado.
Para el nuevo estudio, el laboratorio de Prehoda colaboró con investigadores del Medical College of Wisconsin que estudiaron si la mutación que habían descubierto posiblemente había cambiado la flexibilidad de la proteína. Luego, su equipo recurrió a las simulaciones por computadora en la Investigación de Computación de Alto Rendimiento de la UOFacilidad central para explorar cómo la flexibilidad alterada que aislaron, a su vez, condujo a cambios en las interacciones de la proteína.
"Descubrimos que esta mutación que ayudó a nuestro ancestro unicelular a convertirse en multicelular y terminó dando lugar a una familia completamente nueva de proteínas que son específicas de los animales, lo hizo de una manera muy interesante", dijo Prehoda, quien es el directordel Instituto de Biología Molecular de la UO. "Sorprendentemente, esta mutación tomó una proteína que era realmente flexible, un rasgo importante para su antiguo trabajo, y la hizo mucho más rígida para que pudiera avanzar a una nueva función".
La mutación, que los investigadores etiquetaron como s36P, desencadenó una cascada de eventos en los que las interacciones de guanilato quinasa tomaron nuevas rutas y evolucionaron en organismos multicelulares más complejos, dijo Prehoda. La mutación todavía se conserva en todos los animales hoy, agregó.
"Muchas de las proteínas que hacen el trabajo en nuestros cuerpos pueden considerarse máquinas moleculares", dijo Prehoda. "Se mueven de manera coordinada con la función. Cada proteína gira en un círculo o se mueve a lo largo de los filamentos.Nuestra proteína, antes de la mutación, era una enzima que tenía ciertos movimientos flexibles relacionados con su función. Esta mutación reparó la columna vertebral de la proteína, bloqueando la molécula en una forma que es importante para su nueva función ".
Prehoda y sus colegas informaron su descubrimiento de la mutación en un artículo que apareció el 7 de enero en la revista eLife .
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Oregon . Original escrito por Jim Barlow. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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