Una gran parte del trabajo dentro de las células se realiza mediante proteínas que actúan como enzimas, transportadores, canales, motores, pilares de soporte y dispositivos de señalización. Las proteínas son cadenas tridimensionales plegadas de diversos aminoácidos en una secuencia genéticamente codificada. Mientras que los científicos tienenUn equipo de investigadores de la Universidad de Cergy-Pontoise, Francia, la Universidad de Friburgo y la Universidad de Friburgo, y la Universidad de Friburgo, Francia, la Universidad de Cergy-Pontoise, Francia, la Universidad de Friburgo y la Universidad de Friburgo de Brisgovia.La Universidad de Illinois en los EE. UU. Ahora ha podido diferenciar, por primera vez, entre aminoácidos individuales en péptidos cortos, es decir, fragmentos de proteínas, utilizando un pequeño poro del tamaño de un nanómetro. Los científicos han sentado las bases para la secuenciación directade proteínas individuales. Recientemente presentaron sus resultados en la edición actual de la revista Biotecnología de la naturaleza .
Debido a que las técnicas anteriores, como la espectrometría de masas, no son lo suficientemente sensibles, por ejemplo, para determinar con precisión la composición de proteínas de una sola célula, la proteína de formación de poros aerolisina se incorporó a una membrana celular artificial y se usaron electrodos para pasar una corriente de ionesa través del poro, explica el profesor Dr. Jan C. Behrends del Instituto de Fisiología de la Facultad de Medicina de la Universidad de Friburgo. Hace varios años, investigadores de las Universidades de Friburgo y Cergy ya habían demostrado que los bloqueos de esta corriente causados porUna molécula que ingresó al poro permitió una medición muy sensible de su tamaño. Sobre esta base, el equipo pudo demostrar que la sensibilidad del llamado poro de aerolisina es tan alta que las proteínas cortas, es decir, los péptidos, que solo difieren en una solael aminoácido se puede distinguir entre sí.
Utilizando un método de medición electrofisiológica particularmente de alta resolución desarrollado en la Universidad de Friburgo, el equipo incluso pudo diferenciar entre los aminoácidos leucina e isoleucina con más del 90 por ciento de confiabilidad. Estos dos aminoácidos tienen la misma composición y, por lo tanto,masa, y difieren solo en la disposición espacial de los grupos moleculares. La diferenciación de los llamados isómeros estructurales mediante el poro de la aerolisina demuestra que la señal actual no depende exclusivamente de la masa molecular, como se suponía anteriormente, lo que demuestraque la nueva tecnología es superior, en principio, a la espectrometría de masas. Los investigadores en los EE. UU. demostraron en simulaciones que esta alta resolución se basa en una especie de trampa molecular dentro del poro. Esta trampa inmoviliza los péptidos durante aproximadamente una centésima de segundo, que es lo que hace posible una medición precisa. Esto permitió al estudio recientemente publicado diferenciar de manera confiable once de tLos 20 aminoácidos involucrados en la construcción de proteínas, utilizando la señal de corriente de nanoporos sin alteraciones químicas adicionales.
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Materiales proporcionado por Universidad de Friburgo . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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