A pesar de todos los avances que la tecnología ha hecho a lo largo de nuestras vidas, en muchos casos respalda lo que la naturaleza puede hacer. Las hormigas pueden transportar 5000 veces su peso y las telas de araña son cinco veces más fuertes que el acero. La eficiencia del combustible no es diferente.nuevo estudio visto en Edición internacional Angewandte Chemie , investigadores del Instituto de Ciencia y Tecnología de Nara NAIST informan nuevos detalles sobre la vía de transferencia de protones de la níquel-hierro [NiFe] -hidrogenasa utilizando la espectroscopía infrarroja de transferencia de Fourier FT-IR. Esta transferencia es crucial para el metabolismo del hidrógenode microorganismos, y el estudio brinda a los científicos una mejor comprensión de cómo imitar la naturaleza en la construcción de nuevas células de biocombustibles.
El metabolismo del hidrógeno es una de las formas más antiguas de producción de energía para la vida y una de las más intensamente estudiadas debido a su importancia en la evolución. También ha llamado la atención ya que es una fuente de energía limpia. Entre las enzimas responsables del metabolismo del hidrógeno,[NiFe] -hidrogenasa es la más abundante y antigua.
Se sabe mucho acerca de la enzima. Oxida reversiblemente átomos de hidrógeno a través de su sitio activo Ni-Fe, que está rodeado de aminoácidos específicos. Sin embargo, señala el profesor de NAIST Shun Hirota, quien dirigió el estudio, ciertos fundamentos en las reacciones químicas necesitandebe entenderse antes de usar esta nanomáquina para diseñar tecnologías de biocombustibles.
"El hidruro y el protón se coordinan con el sitio de Ni-Fe en el ciclo de protonación-desprotonación, lo que resulta en cuatro estados de hidrogenasa. Pero la ruta de transferencia de protones sigue siendo desconocida", dice.
Una de las razones de la falta de claridad ha sido la incapacidad para resolver las frecuencias de estiramiento de diferentes enlaces de hidrógeno. En el nuevo trabajo, el equipo de Hirota, en colaboración con otros investigadores en Japón y China, resolvió este problema observando fotoconversiones de tres estados de hidrogenasacon espectros FT-IR.
Distintas frecuencias de absorbancia revelaron que una de las cuatro cisteínas, la cisteína 546, junto con otro aminoácido, ácido glutámico 34 y una molécula de agua ordenada son cruciales para la transferencia. Los científicos utilizaron la nueva información para deducir cómo la molécula de azufre dela cisteína 546 y el grupo ácido en el ácido glutámico 34 forman enlaces de hidrógeno para regular el transporte de hidrógeno.
"Nuestros resultados muestran que la cisteína 546 es un donante y aceptor de protones en el ciclo de hidrogenasa [Ni-Fe]. También demuestran cómo se forma y escinde un enlace de hidrógeno de baja barrera para el ácido glutámico 34 durante el ciclo catalítico", señalaHirota.
Los microorganismos se han adaptado a una gama más amplia de condiciones ambientales que los humanos. Se pueden encontrar en el clima confortable de nuestras habitaciones a los ambientes más hostiles de la tierra. Por lo tanto, viendo cómo el sitio [Ni-Fe] de [Ni-Fe] la hidrogenasa transfiere protones de manera óptima proporciona un paradigma para los investigadores que buscan fabricar catalizadores de energía de alta eficiencia bajo una gran cantidad de condiciones.
"La vida ha pasado miles de millones de años adaptándose a la energía. Creemos que nos da el mejor modelo para la eficiencia energética en el futuro", dice Hirota.
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Materiales proporcionados por Instituto Nara de Ciencia y Tecnología . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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