Los científicos de Yale han adoptado un enfoque novedoso para desentrañar la compleja estructura y regulación de las enzimas: lo buscaron en Google.
En un nuevo estudio publicado en línea esta semana en Actas de la Academia Nacional de Ciencias , el profesor de química Victor Batista y sus colegas utilizaron el algoritmo PageRank de Google para identificar aminoácidos clave en la regulación de una enzima bacteriana esencial para la mayoría de los microorganismos.
Las enzimas son biomoléculas con la capacidad única de acelerar las reacciones químicas que son necesarias para la vida. Aunque estas reacciones químicas normalmente tienen lugar en una pequeña porción de la enzima, conocida como el sitio activo, la aceleración de la reacción suele estar regulada.por la unión de una molécula en una parte diferente de la enzima. La posición de unión se conoce como sitio alostérico.
A pesar de décadas de estudio, todavía se comprende poco cómo se transfiere la información del sitio alostérico al sitio activo. Gran parte de la dificultad tiene que ver con la gran cantidad de átomos involucrados y la gran flexibilidad estructural de las enzimas.
El equipo de Yale observó que años antes se había abordado una pregunta similar en el ámbito de la informática. Los investigadores de Google habían estudiado el flujo de información en Internet, utilizando PageRank para indicar la importancia de cada página web en términos del númeroy calidad de los enlaces a otros sitios de Internet.
"Este problema es completamente análogo al intercambio de información entre sitios distantes que caracteriza al alosterismo", dijo Uriel Morzan, asociado postdoctoral en el laboratorio de Batista y co-primer autor del estudio. "Descubriendo cómo fluye la información a través de cada uno de ellos.átomo cambia con la unión de un activador alostérico a la enzima, es posible encontrar los canales de información que se están activando ".
Los investigadores de Yale identificaron aminoácidos importantes para el proceso alostérico en la imidazol glicerol fosfato sintasa IGPS, una enzima bacteriana que se encuentra en la mayoría de los microorganismos.
La investigación allana el camino para experimentos adicionales relacionados con la actividad de IGPS que pueden conducir al desarrollo de nuevos antibióticos, pesticidas y herbicidas.
"Es emocionante que los métodos de ciencia de datos estén comenzando a filtrarse en el campo de la química teórica, proporcionando nuevas herramientas para comprender los aspectos fundamentales de los sistemas moleculares catalíticos cuando se combinan con simulaciones de dinámica molecular de última generación y resonancia magnética nuclear RMN espectroscopía ", dijo Batista, quien también es miembro del Instituto de Ciencias de la Energía en el Campus Oeste de Yale.
El coautor J. Patrick Loria, profesor de química y biofísica molecular y bioquímica de Yale, agregó: "Es la combinación sinérgica de RMN experimental y herramientas computacionales lo que permite esta comprensión más profunda de la función biológica y demuestra la importancia de la colaboraciónentre teóricos y experimentalistas ".
Fuente de la historia :
Materiales proporcionados por Universidad de Yale . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
Referencia de la revista :
cite esta página :