Las proteínas G heterotriméricas son importantes en la señalización del receptor acoplado a la proteína G, que desempeña muchas funciones en la detección de diversos estímulos ambientales, incluidas hormonas, neurotransmisores, luz, olores y señales químicas. Las funciones de la proteína G están reguladas por interacciones con Gip1,una proteína que secuestra las proteínas G para bloquear los procesos de señalización. Muchos estudios han intentado comprender el mecanismo de esta interacción entre las proteínas G y Gip1; ninguno ha proporcionado una explicación clara, hasta ahora.
En un nuevo estudio publicado en Comunicaciones de la naturaleza , un equipo de investigación, dirigido por expertos de la Universidad de Osaka, investigó la estructura de Gip1 para comprender mejor cómo Gip1 secuestra las proteínas G en el citosol, lejos de su ubicación primaria en la membrana celular. Descubrieron que Gip1 contiene un hidrofóbico aguamiedo, con una disposición de unión molecular única que permite interacciones con proteínas G.
"Encontramos que la cavidad hidrofóbica Gip1, así como la red de enlaces de hidrógeno en su entrada, son críticas en la capacidad de Gip1 para enmascarar la región de unión a la membrana de las proteínas G heterotriméricas", dice el autor correspondiente Masahiro Ueda. "Experimentalmentemodificar cualquiera de estos aspectos tuvo un gran impacto en la capacidad de Gip1 para unirse a las proteínas G y liberar esas proteínas cuando sea necesario ".
En el estudio, se demostró que la cavidad hidrófoba involucra seis hélices alfa, que es una composición estructural inusual para este tipo de cavidad. Debido a esta estructura única, aunque Gip1 es similar a otras proteínas que se unen a grupos hidrófobos, solo se unea las proteínas G heterotriméricas.
"Nuestros análisis revelaron aspectos únicos de la solubilización de las proteínas G lipofílicas como mecanismo regulador durante la quimiotaxis eucariota, que utilizamos como sistema modelo", dice el autor principal Takero Miyagawa. "Porque las proteínas G heterotriméricas están involucradas en muchos procesos de transducción de señales diferentes, nuestros hallazgos son importantes tanto para los avances de la ciencia básica como para el desarrollo potencial de fármacos ".
Además de proporcionar una mejor comprensión del mecanismo para la interacción de Gip1 con las proteínas G, los investigadores mostraron cómo esta interacción podría verse afectada, lo que puede ser importante para comprender las enfermedades causadas por defectos en la transducción de señales.
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Materiales proporcionado por Universidad de Osaka . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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