La superficie de cada célula contiene receptores que reaccionan a señales externas similares a una "puerta". De esta manera, las células del sistema inmune innato pueden diferenciar entre amigos y enemigos en parte a través de sus "receptores tipo Toll" TLRDos partes de esta puerta a menudo trabajan juntas aquí, como los investigadores de la Universidad Goethe de Frankfurt y sus colegas británicos han descubierto con la ayuda de una nueva técnica de microscopía óptica de súper resolución.
Cuando la ganadora del Premio Nobel alemán Christiane Nüsslein-Volhard descubrió receptores en la mosca de la fruta Drosophila melanogaster en la década de 1990 que transducían señales de la superficie celular a una respuesta celular, se sorprendió. Ella apodó a los receptores "peaje" sorprendente y este término, mientras tanto, se ha establecido firmemente en la literatura científica. Desde entonces, también se han descubierto receptores similares receptores tipo Toll en animales y humanos. Reconocen bacterias, virus y hongos y, por lo tanto, se aseguran de que nuestro cuerpo reaccione a las infecciones enuna manera adecuada. Por el contrario, los TLR desregulados pueden conducir a enfermedades inflamatorias crónicas y cáncer.
Los experimentos realizados hasta ahora indican que los TLR se activan mediante una señal química que hace que dos proteínas se agrupen como dímeros. Este proceso, que se conoce como "dimerización", parece desempeñar un papel fundamental en el destino de una célula: puede decidirsi la célula sobrevive, muere o se mueve dentro del cuerpo. Debido a que la dimerización se lleva a cabo a una escala molecular que no se puede capturar utilizando técnicas de microscopía convencionales, los investigadores han dependido hasta la fecha de métodos de medición indirectos. Sin embargo, estos eran propensos al error y producíanresultados divergentes. Esto ahora ha cambiado gracias a la nueva técnica de microscopía óptica de súper resolución.
en el próximo número de Señalización científica , los grupos de trabajo dirigidos por el profesor Mike Heilemann de la Universidad Goethe de Frankfurt y por el Dr. Darius Widera y el Dr. Graeme Cottrell de la Universidad de Reading en Inglaterra describen cómo han estudiado la organización del receptor TLR4 en la superficie celular en molecularresolución. En un primer paso, utilizaron un microscopio de súper resolución con una resolución aproximadamente 100 veces mejor que un microscopio de fluorescencia estándar. Dado que esto todavía no era suficiente para hacer visibles moléculas de receptores individuales en un pequeño dímero de proteína, los investigadores desarrollaronanálisis sofisticado de la señal óptica. De esta manera, pudieron acercarse más a las imágenes de súper resolución y examinar en qué condiciones TLR4 forma un monómero o un dímero. Los investigadores también pudieron detectar qué señales químicas de diferentes patógenos modulan los receptores' patrones.
Los investigadores esperan que su trabajo conduzca en el futuro a una mejor comprensión de cómo la dimerización de TLR afecta la decisión entre la vida o la muerte de una célula. También podría ser posible determinar cómo los ingredientes farmacéuticos dirigidos a TLR influyen en el comportamiento del cáncercélulas ". También es concebible que este enfoque nos ayude en el futuro a comprender mejor los procesos biológicos fundamentales que regulan el sistema inmune en la salud y la enfermedad. Al mismo tiempo, este método de microscopía también es aplicable a otras proteínas de membrana y muchas similarespreguntas ", explica el profesor Mike Heilemann del Instituto de Química Física y Teórica de la Universidad Goethe de Frankfurt.
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Materiales proporcionado por Universidad Goethe de Frankfurt . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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