Los investigadores en los Estados Unidos y Alemania acaban de descubrir una parte previamente olvidada de las moléculas de proteína que podría ser clave para la forma en que las proteínas interactúan entre sí dentro de las células vivas para llevar a cabo funciones especializadas.
Los investigadores descubrieron pequeños trozos de material molecular, que llamaron "complementos", en los bordes exteriores de la interfaz de proteínas que personalizan lo que puede hacer una proteína. Eligieron el nombre porque los complementos personalizan la interfazentre proteínas, la forma en que los complementos de software personalizan una interfaz web con un usuario.
Si bien se sabe desde hace tiempo que las proteínas tienen una región de interfaz donde se conectan con otras proteínas, no está claro exactamente cómo las proteínas clave pueden encontrarse entre sí dentro de un entorno celular lleno de gente que puede contener decenas de miles de otras proteínas.
Ahora, los investigadores de la Universidad Estatal de Ohio y la Universidad de Regensburg informan en el Actas de la Academia Nacional de Ciencias que son los complementos que permiten que las proteínas se conecten exclusivamente con el socio dedicado adecuado.
Florian Busch, investigador postdoctoral en química y bioquímica del estado de Ohio y coautor del estudio, calificó la existencia de complementos de proteínas como "un principio fundamental fundamental previamente desconocido" para garantizar que las proteínas interactúen de formas específicas.
Los investigadores experimentaron con bacterias vivas, demostrando la importancia de los complementos para las funciones celulares normales. Por ejemplo, determinaron que en el organismo Bacillus subtilis , en el que falta un complemento de interfaz único, las colonias de bacterias crecieron un 80 por ciento menos bajo ciertas condiciones. La razón de esto fue que el complemento de interfaz faltante condujo a interacciones cruzadas de proteínas no saludables en el B. subtilis celdas
Es difícil exagerar la importancia de las proteínas para la vida tal como la conocemos. Las enzimas son proteínas que permiten reacciones químicas en las células. Los anticuerpos son proteínas que se unen a los invasores extraños en el cuerpo. La lista incluye miles de funciones críticas.En la mayoría de los casos, las proteínas tienen que conectarse entre sí y formar grupos llamados complejos de proteínas para realizar tareas tan diversas.
Pero exactamente cómo las proteínas son capaces de hacer todo lo que hacen es un misterio: uno basado en las matemáticas y la geometría. Hay 20 aminoácidos conocidos que se unen en largas cadenas y luego se pliegan para formar proteínas. Es el pliegue quedetermina la forma o geometría genérica de una proteína. Aunque solo hay alrededor de 1,000 geometrías de proteínas conocidas en la naturaleza, de alguna manera las proteínas pueden formar complejos que realizan cientos de miles de funciones muy específicas.
Maximilian Plach, autor principal del artículo y bioquímico de la Universidad de Regensburg, explicó cómo los investigadores sabían dónde buscar para resolver el misterio.
"Se ha trabajado mucho en analizar cómo las proteínas interactúan entre sí y cómo se ven las interfaces, cómo se construyen y cómo evolucionaron", dijo. "Pero las regiones periféricas de las interfaces no han recibido tanta atención""Creo que la novedad en nuestro enfoque fue mirar las regiones que, hasta ahora, se consideraban menos importantes".
El equipo de Regensburg, dirigido por el biólogo computacional Rainer Merkl y el bioquímico de proteínas Reinhard Sterner, analizó las secuencias de proteínas derivadas de más de 15,000 genomas bacterianos y arqueológicos en un gran grupo de computadoras. Clasificaron proteínas que compartían ancestros evolutivos comunes en una especie de familiaárbol, y comparó proteínas individuales con sus "parientes" proteicos. Así es como detectaron las estructuras de interfaz que estaban presentes en algunas proteínas pero que faltaban en otras: los complementos.
Busch y Vicki Wysocki, erudito eminente de Estructura y Función Macromolecular de Ohio y director del Campus Chemical Instrument Center en el estado de Ohio, luego utilizaron la espectrometría de masas nativa para detectar cómo la presencia y ausencia de complementos influía en la capacidad de las proteínas para interactuarjuntos.
"Estamos muy contentos de que nuestra tecnología nativa de espectrometría de masas pueda ayudar a identificar el papel de estos 'complementos' de interfaz: una forma para que una proteína encuentre su proteína asociada crítica incluso en un entorno celular lleno de gente con estructuras similares presentes", Dijo Wysocki.
Para Busch, una de las cosas realmente emocionantes del estudio fue el uso de "big data" por parte de los investigadores, en este caso, bases de datos completas de proteínas y genomas.
"Considero que nuestro trabajo es un ejemplo importante de cómo utilizar los datos disponibles públicamente para comprender los principios fundamentales de la naturaleza, y creo que la minería de datos será cada vez más importante en el campo biomédico en el futuro", dijo.dijo.
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Materiales proporcionado por Universidad Estatal de Ohio . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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