Una nueva investigación dirigida por científicos del Instituto de Investigación Scripps TSRI revela que una enzima humana ha cambiado poco desde sus días como enzima bacteriana. De hecho, la enzima parece ser única en su capacidad para cambiar su forma, ysu trabajo en celdas, sin revisar su arquitectura básica.
"Este trabajo ilustra la eficiencia de la naturaleza: cómo puede tomar una cosa y convertirla en otra, con un ajuste aquí y otro allá", dijo Paul Schimmel, profesor de TSRI y autor principal del nuevo estudio.
Los hallazgos fueron publicados recientemente en la revista Actas de la Academia Nacional de Ciencias .
Una enzima única
Schimmel y sus colegas se centraron en un miembro de una familia de enzimas llamadas aminoacil tRNA sintetasas. Estas enzimas se originaron en bacterias antiguas, donde decodifican información genética para ayudar a producir aminoácidos. Con el tiempo, las enzimas han evolucionado para llevar a cabo aún másfunciona en formas de vida complejas, como los humanos.
"Las sintetasas de ARNt de aminoacilo están asociadas con, y creemos que son necesarias, para la construcción de la complejidad del organismo, como la fabricación de tejidos y órganos en humanos", explicó Schimmel.
Estas nuevas funciones están controladas por "decoraciones" o adiciones a la arquitectura de aminoacil tRNA sintetasa, que generalmente carecen de bacterias; sin embargo, hay una aminoacil tRNA sintetasa, llamada AlaRS, que carece de nuevas decoraciones. AlaRS de alguna manera lleva a cabonuevos roles en humanos usando un dominio bacteriano preexistente en su estructura.
"AlaRS presentó una excepción a lo que pensamos que era una 'regla'", dijo Schimmel.
El secreto de AlaRS
Los científicos en el nuevo estudio observaron más de cerca a AlaRS usando dos técnicas de imagen: cristalografía de rayos X y dispersión de rayos X de ángulo pequeño. Las imágenes, combinadas con el análisis funcional, mostraron que un dominio de la estructura de AlaRS, llamado C-Ala, había sido remodelada para asumir un nuevo papel en los humanos. El resultado final es el mismo que si AlaRS hubiera obtenido una nueva decoración.
Schimmel lo comparó con la remodelación del ala de un avión para que sirva como la cola del avión en su lugar. "La naturaleza ha proporcionado formas para remodelar objetos, como C-Ala, y cuando eso sucede, ocurren nuevas funciones", dijo.
Schimmel dijo que el siguiente paso es descubrir la función del C-Ala humano. Este trabajo puede arrojar luz sobre enfermedades relacionadas con mutaciones en las sintetasas de aminoacilo ARNt, como la enfermedad neurodegenerativa de Charcot-Marie-Tooth.
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Materiales proporcionado por El Instituto de Investigación Scripps . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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