La fotosíntesis, uno de los procesos bioquímicos y biofísicos más importantes en la tierra, proporciona alimentos y energía para casi todos los organismos vivos incluidos los seres humanos en la biosfera. Estudiar las estructuras y mecanismos de varios aspectos de la fotosíntesis ofrecerá potencialmente métodos de iluminación pararesolver problemas cada vez más apremiantes relacionados con la energía, la alimentación y el medio ambiente. Estos problemas crean restricciones importantes para el desarrollo sostenible de la sociedad humana.
Las reacciones principales en la fotosíntesis de la planta comienzan con la maquinaria de división del agua conocida como fotosistema II PSII. La planta PSII contiene dos módulos principales: el sistema de captación de luz conocido como LHCII y el sistema complejo central. El complejo central contieneun centro de reacción fotosintética y un centro de evolución de oxígeno capaz de dividir las moléculas de agua a temperatura ambiente. Las reacciones en el complejo central son alimentadas por el sistema de captación de luz, que absorbe la energía de la luz y la transmite al complejo central.
La arquitectura detallada de la PSII de la planta ha permanecido esquiva durante décadas. Una estructura de alta resolución de este gigantesco complejo supramolecular ha sido muy esperada en los campos de la biología estructural y la investigación de la fotosíntesis.
Recientemente, tres grupos, bajo la dirección respectiva de LIU Zhenfeng, ZHANG Xinzheng y CHANG Wenrui y LI Mei, del Instituto de Biofísica de CAS, resolvieron en colaboración la estructura del supercomplejo de espinacas PSII-LHCII a una resolución de 3.2 Å a través de una sola resoluciónmicroscopía crioelectrónica de partículas cryo-EM. El trabajo fue publicado en Naturaleza el 18 de mayo de 2016.
El supercomplejo de espinacas PSII-LHCII tiene una masa molecular total de 1.1 megadalton 1 megadalton = 1x10 6 dalton y forma un homodímero con dos unidades idénticas.Cada unidad contiene más de 25 subunidades de proteínas, 105 clorofilas, 28 carotenoides y numerosos cofactores.En este estudio se han revelado las características estructurales generales sofisticadas y la disposición de cada subunidad individual dentro del supercomplejo.
Tres tipos diferentes de LHCII, a saber, un trímero LHCII mayor y dos LHCII menores, es decir, el ensamblaje de estos tres tipos de LHCII y el complejo central está mediado por tres subunidades pequeñas y sus sitios de unión se han ubicado dentro del supercomplejo.El resultado explica los roles esenciales de estas pequeñas subunidades en la estabilización del supercomplejo PSII-LHCII como se descubrió en estudios funcionales anteriores.
Los detalles sobre las vías de transferencia de energía entre LHCII y el complejo central en el supercomplejo PSII-LHCII permanecieron esquivos durante décadas, antes de que se completara esta investigación. Esta nueva información es vital para comprender el proceso de recolección de luz en las plantas. Al analizar elLas redes de pigmentos dentro del supercomplejo de espinacas PSII-LHCII, las rutas específicas entre LHCII, CP29, CP26 y los complejos de antenas centrales CP43 / CP47 se han definido y descrito con gran detalle.
Además, los sitios potenciales de extinción de energía que se forman en condiciones de mucha luz que funcionan en un proceso regulador conocido como fotoprotección se han ubicado dentro del supercomplejo. Estos resultados son fundamentales y ayudarán a avanzar en la investigación sobre la cinética detransferencia de energía y el mecanismo de fotoprotección dentro del supercomplejo PSII-LHCII.
La investigación fue financiada por el Proyecto Nacional 973 bajo el Ministerio de Ciencia y Tecnología de la República Popular de China, el Programa de Investigación de Prioridad Estratégica de CAS y la Fundación Nacional de Ciencias Naturales de China. La recopilación de datos Cryo-EM se realizó enel Centro de Imágenes Biológicas, Instalaciones Básicas para la Ciencia de las Proteínas en IBP, CAS, y en el Centro Nacional de Ciencia de las Proteínas de Shanghai NCPSS, Institutos de Shanghái para las Ciencias Biológicas / Centro de Investigación de Ciencias de Shanghai, CAS.
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Materiales proporcionado por Sede de la Academia de Ciencias de China . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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