Muchas bacterias dependen de su capacidad para adherirse o adherirse a nuestras células para poder causar enfermedades. Cuando su supervivencia significa una enfermedad para nosotros, a menudo recurrimos a los antibióticos, pero su medicina milagrosa ahora está bajo amenaza de volverse inútil debido aresistencia cada vez mayor de las bacterias. Por lo tanto, los científicos se han centrado en otras estrategias.
"Si podemos bloquear la forma en que las bacterias se adhieren a nuestras células, podemos desarmarlas en lugar de matarlas", dice Jack Leo, un postdoctorado en el Departamento de Biociencias de la Universidad de Oslo.
Él y su equipo han estado estudiando la proteína Intimin, que es una adhesina esencial de ciertas bacterias que causan diarrea como la E. coli enteropatógena. Intimin es un llamado autotransportador, lo que significa que media su propia secreción a la superficie bacteriana. Una vez allí, Intimin hace que las bacterias se adhieran a las células de nuestro revestimiento intestinal, lo que conduce a síntomas de la enfermedad. Si puede bloquear la función de Intimin, también bloquea la adhesión bacteriana.
Hasta ahora ha sido un misterio cómo Intimin se transporta realmente fuera de la célula. Intimin se encuentra en bacterias Gram-negativas que, a diferencia de nuestras propias células, tienen dos membranas que cubren la célula. Esto significa que transportar algo a través de estas dos barrerasrequiere energía adicional. Bernstein y colaboradores han argumentado que el plegamiento de proteínas por sí solo no puede proporcionar suficiente energía libre para secretar una proteína.
"En este estudio probamos que de hecho es el plegamiento de proteínas el que proporciona energía para la secreción, al menos en el caso de Intimin y proteínas relacionadas", concluye Leo.
Sin embargo, el estudio no ha encontrado qué fuente de energía inicia el transporte. La forma en que actúa la intimina es que el plegamiento de una parte de la proteína que ya está fuera de la célula tira literalmente del resto de la proteína a través de la membrana externa, pero sininiciación no sucede nada. La figura muestra cómo la intimina se pliega dominio por dominio, tirando del resto de la proteína a través. Un dominio de proteína se define como parte de una cadena de proteína que se puede plegar independientemente para producir una estructura tridimensional estable.
"Cuando introdujimos una" etiqueta "en el primer dominio en Intimin, se interrumpió el plegamiento de proteínas", dice Leo.
Se necesita más investigación para comprender completamente el proceso, pero es un pequeño paso más cerca de apuntar a las debilidades en la forma en que las bacterias nos atacan.
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Materiales proporcionado por Universidad de Oslo, Departamento de Biociencias . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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