Varios procesos biológicos importantes, como la fotosíntesis y la visión, dependen de la luz. Pero es difícil capturar las respuestas de las biomoléculas a la luz porque suceden casi instantáneamente.
Ahora, los investigadores han dado un gran paso adelante al tomar instantáneas de estas reacciones ultrarrápidas en un sensor de luz bacteriana. Utilizando el láser de rayos X más potente del mundo en el Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC del Departamento de Energía, pudieron ver movimientos atómicostan rápido como 100 billonésimas de segundo, 1,000 veces más rápido que nunca.
Además, "Somos los primeros en tener éxito en tomar instantáneas en tiempo real de una transición de estructura ultra rápida en una proteína, en la cual una molécula excitada por la luz se relaja reorganizando su estructura en lo que se conoce como trans-a-isomerización cis ", dice el investigador principal del estudio, Marius Schmidt, de la Universidad de Wisconsin, Milwaukee.
La técnica podría beneficiar ampliamente los estudios de movimientos atómicos ultrarrápidos impulsados por la luz. Por ejemplo, podría revelar :
"Los nuevos datos muestran por primera vez cómo reacciona el sensor bacteriano inmediatamente después de que absorbe la luz", dice Andy Aquila, investigador de la Fuente de luz coherente Linac LCLS de SLAC, una instalación de usuarios de la Oficina de Ciencias de DOE.la respuesta, que es casi instantánea, es absolutamente crucial porque crea un efecto dominó en la proteína, preparando el escenario para su función biológica. Solo los pulsos de rayos X de LCLS son lo suficientemente brillantes y cortos como para capturar procesos biológicos en esta escala de tiempo ultrarrápida ".Los resultados fueron publicados en ciencia .
La cámara de rayos X de alta velocidad revela una biología extremadamente rápida
El equipo observó la parte sensible a la luz de una proteína llamada "proteína amarilla fotoactiva", o PYP. Funciona como un "ojo" en bacterias moradas, ayudándoles a detectar la luz azul y a mantenerse alejados de la luz que es demasiado energética ypotencialmente peligroso.
Los investigadores ya habían estudiado los cambios estructurales inducidos por la luz en el PEP en LCLS, revelando movimientos atómicos tan rápidos como 10 billonésimas de segundo. Al ajustar su experimento, ahora pudieron mejorar su límite de velocidad 100,000 veces y capturar reacciones en elproteína que es 1,000 veces más rápida que cualquier otra vista en un experimento de rayos X.
Ambos estudios siguieron un enfoque muy similar: en LCLS, el equipo envió una corriente de pequeños cristales de PYP a una cámara de muestra. Allí, cada cristal fue golpeado por un destello de luz láser óptico y luego un pulso de rayos X, que tomóuna imagen de la respuesta estructural de la proteína a la luz. Al variar el tiempo entre los dos pulsos, los científicos pudieron ver cómo la proteína se transformó con el tiempo.
Dado que los pulsos de rayos X de LCLS son extremadamente cortos y duran solo unas cuatrillonésimas de segundo, en principio pueden sondear procesos en esa misma escala de tiempo, pero solo si el láser óptico también coincide con la tremenda velocidad. Para el nuevo experimento,El equipo reemplazó el antiguo láser óptico por uno nuevo cuyos pulsos eran de 100 mil billones de segundo de largo, 100,000 veces más corto que antes y mucho más cerca de la longitud del pulso de rayos X.
Los investigadores también aplicaron mejores herramientas de tiempo para medir el tiempo de llegada relativo entre los pulsos láser óptico y de rayos X, mejorando la capacidad de rastrear con precisión eventos ultrarrápidos.
"Estas mejoras nos permitieron ver lo que nadie había visto directamente antes", dice Schmidt.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Laboratorio nacional de aceleración DOE / SLAC . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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