Los científicos han identificado un proceso clave en la forma en que las bacterias se protegen del ataque, y anuncia una nueva estrategia en la búsqueda de antibióticos.
Los investigadores de la Universidad de Leeds han reconstruido cómo las bacterias construyen su muro exterior defensivo, en esencia, el blindaje de la célula.
La investigación se ha centrado en las bacterias gramnegativas Escherichia coli pero el proceso que descubrieron es compartido por muchas bacterias gramnegativas patógenas, por lo que podría tener importancia para abordar otros patógenos gramnegativos, incluidos los tres primeros en la lista de patógenos prioritarios de la Organización Mundial de la Salud.
Los hallazgos se publican hoy 01/05 en la revista Comunicaciones de la naturaleza .
El Dr. Antonio Calabrese, investigador académico universitario del Centro de Astbury de Biología Molecular Estructural, dirigió la investigación. Dijo: "Nuestros hallazgos están cambiando la forma en que pensamos sobre la forma en que estas células renuevan y reponen constantemente las proteínas que forman el exteriormembrana.
"Comprender ese proceso de cómo las bacterias construyen su pared celular con mayor detalle puede identificar formas en las que podríamos intervenir e interrumpirlo".
"Al hacerlo, podemos destruir las bacterias por completo o reducir la velocidad a la que se dividen y crecen, haciendo que las infecciones bacterianas sean menos graves".
"Estamos al comienzo de una búsqueda que podría dar lugar a nuevas terapias basadas en medicamentos que funcionan solos o con antibióticos existentes para atacar estas bacterias que causan enfermedades".
La investigación se ha centrado en el papel de una proteína llamada SurA. Conocida como una chaperona, el trabajo de SurA es marcar otras proteínas desde donde se hacen, en el centro de la célula, hasta donde se necesitan, en esteestuche para reforzar la pared exterior de la bacteria.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos que deben adoptar una forma estructural definida para funcionar de manera efectiva. Sin la chaperona SurA, las proteínas esenciales necesarias para construir la pared celular corren el riesgo de perder su integridad estructural en su viaje hacia el exteriormembrana.
Utilizando técnicas analíticas avanzadas, los científicos mapearon cómo la chaperona SurA reconoce las proteínas para transportarlas a la membrana externa bacteriana.
El Dr. Calabrese dijo: "Por primera vez hemos podido ver el mecanismo por el cual la chaperona, SurA, ayuda a transportar proteínas a la membrana externa bacteriana. En efecto, lo hace acunando las proteínas para garantizar su seguridadpasaje. Sin SurA, la tubería de entrega está rota y la pared no se puede construir correctamente ".
La profesora Sheena Radford, FRS, Directora del Centro de Astbury para la Biología Molecular Estructural dijo: "Este es un descubrimiento emocionante en nuestra búsqueda para encontrar puntos débiles en el arsenal de una bacteria que podamos atacar para detener el crecimiento bacteriano en sus pistas y construir mucho-necesitaba nuevos antibióticos.
"Es temprano, pero ahora sabemos cómo funciona SurA y cómo se une a sus clientes de proteínas. El siguiente paso será desarrollar moléculas que interrumpan este proceso, que pueden usarse para destruir las bacterias patógenas".
El Dr. David Brockwell, Profesor Asociado en el Centro de Astbury para Biología Molecular Estructural, dijo: "Fue solo a través del trabajo de un gran equipo de todo el Centro de Astbury que pudimos comprender finalmente cómo SurA transporta las proteínas al exterior bacterianomembrana."
La investigación fue financiada por el Consejo de Investigación de Biotecnología y Ciencias Biológicas del Reino Unido y utilizó equipos financiados por BBSRC y Wellcome Trust.
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Materiales proporcionado por Universidad de Leeds . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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