Un equipo de investigación internacional ha observado en tiempo real cómo las moléculas de fútbol hechas de átomos de carbono explotan en el haz de un láser de rayos X. El estudio muestra el curso temporal del proceso de explosión, que lleva menos de una billonésima de segundo,y es importante para el análisis de proteínas sensibles y otras biomoléculas, que también se estudian con frecuencia utilizando flashes láser de rayos X. Las moléculas de fútbol se desintegran más lenta y diferente de lo esperado, según el equipo de Nora Berrah de la Universidad de Connecticut y RobinSantra del informe DESY en el diario Física de la naturaleza . Esta observación contribuye a un análisis de proteínas más detallado con láser de rayos X de electrones libres XFEL.
Los investigadores habían experimentado con los bulemines fullerenos, o buckyballs para abreviar. Estas moléculas esféricas consisten en 60 átomos de carbono dispuestos en pentágonos y hexágonos alternantes como el abrigo de cuero de una pelota de fútbol. "Los buckyballs son muy adecuados como un sistema modelo simple para biomoléculas,"explica Santra, que es Científico Líder en DESY en el Centro de Ciencia de Láser Libre de Electrones CFEL y profesor de física en la Universidad de Hamburgo". Dado que consisten en un solo tipo de átomo y tienen una estructura simétrica, puedenestar bien representado en teoría y experimento. Este es un primer paso antes de la investigación de moléculas de diferentes tipos de átomos ".
Utilizando el láser de rayos X LCLS Fuente de luz coherente Linac en el Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC en California, los científicos dispararon destellos de rayos X cortos de aproximadamente 20 femtosegundos cuadrillonésimos de segundo de duración en moléculas de fútbol individuales y observaron suefecto en tiempo real con una resolución temporal en el rango de aproximadamente diez femtosegundos. Los datos muestran que el destello de rayos X elimina electrones de aproximadamente uno de cada cinco de los 60 átomos de carbono ". Después de eso, no pasa nada por un tiempo. Solodespués de unas pocas docenas de femtosegundos, los átomos de carbono se desprenden gradualmente de la molécula ", informa Santra.
"Lo que sigue no es una explosión real", explica el científico. "En cambio, las bolas de bucky se desintegran relativamente lento. Los átomos de carbono se evaporan gradualmente, con muchos más neutros que los cargados eléctricamente, lo cual fue sorprendente". Desde la fragmentaciónde las buckyballs en esta escala de tiempo no es explosiva, sino que ocurre gradualmente, los investigadores hablan de la evaporación de los átomos. Los datos experimentales solo pueden interpretarse de manera significativa con la ayuda del modelado teórico del proceso.
"Típicamente, alrededor de 25 átomos de carbono neutros y solo 15 cargados eléctricamente salen volando de la molécula", explica Santra. "El resto forma fragmentos de varios átomos". Todo el proceso toma alrededor de 600 femtosegundos. Esto aún es inimaginablemente corto para los humanosestándares, pero extremadamente largos para el análisis estructural con láser de rayos X ". En los 20 femtosegundos típicos de un flash láser de rayos X, los átomos se mueven un máximo de 0.1 nanómetros, que está en el rango de diámetros de átomos individuales y más pequeños quela precisión de la medición del análisis estructural ". Un nanómetro es la millonésima parte de un milímetro".
Para el análisis estructural de las proteínas, los investigadores suelen cultivar pequeños cristales a partir de las biomoléculas. El brillante destello láser de rayos X luego se difracta en la red cristalina y genera un patrón de difracción típico a partir del cual la estructura cristalina y con ella la estructura espacial dese pueden calcular las proteínas individuales. La estructura espacial de una proteína revela detalles acerca de su función exacta. Los cristales de proteínas son muy sensibles y se evaporan a través del rayo láser de rayos X. Sin embargo, investigaciones previas habían demostrado que el cristal permanece intacto el tiempo suficiente paragenerar la imagen de difracción antes de la evaporación y así revelar su estructura espacial.
El nuevo estudio ahora confirma que este también es el caso con moléculas individuales que no están unidas en una red cristalina. "Nuestros hallazgos con buckyballs probablemente desempeñarán un papel en la mayoría de las otras moléculas", enfatiza Santra. Dado que muchas biomoléculas son notoriamentedifícil de cristalizar, los investigadores esperan poder determinar la estructura de conjuntos de proteínas no cristalizadas o incluso biomoléculas individuales con láser de rayos X en el futuro. Los resultados obtenidos ahora sientan las bases para una comprensión más profunda y un modelado cuantitativo de la radiaciónDaños en biomoléculas inducidos por rayos láser de rayos X, escriben los científicos.
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Materiales proporcionado por DISEÑO Deutsches Elektronen-Synchrotron . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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