Usando origami de ADN - diseño basado en ADN de nanoestructuras precisas - los científicos del Instituto Karolinska, Suecia, en colaboración con investigadores de la Universidad de Oslo, Noruega, han podido demostrar la distancia más precisa entre antígenos densamente empaquetados paraobtener el enlace más fuerte a los anticuerpos en el sistema inmune. El estudio, que se publica en la revista Nanotecnología de la naturaleza , puede ser importante para el desarrollo de vacunas e inmunoterapia utilizadas en el cáncer.
Las vacunas funcionan entrenando al sistema inmunitario con mezclas inofensivas de antígenos sustancias extrañas que desencadenan una reacción en el sistema inmunitario, por ejemplo, de un virus. Cuando el cuerpo se expone al virus, el sistema inmunitario reconoce los antígenosque el virus transporta y puede prevenir eficazmente una infección.
Hoy en día, muchas vacunas nuevas utilizan algo llamado "visualización de partículas", lo que significa que los antígenos se introducen en el cuerpo / se presentan al sistema inmunitario en forma de partículas con muchos antígenos densamente empaquetados en la superficie.de antígenos funciona en algunos casos mejor como una vacuna que simplemente proporcionar antígenos gratuitos y un ejemplo es la vacuna contra el VPH, que protege contra el cáncer de cuello uterino.
Los anticuerpos o inmunoglobulinas, quizás la parte más importante de la defensa del cuerpo contra la infección, se unen a los antígenos de manera muy efectiva. Los anticuerpos tienen una estructura en forma de Y donde cada "brazo" puede unirse a un antígeno. De esta manera, cada molécula de anticuerpo puedegeneralmente se unen a dos moléculas de antígeno.
En el estudio actual, los investigadores examinaron qué tan cerca y qué tan separados se pueden empaquetar los antígenos sin afectar significativamente la capacidad de un anticuerpo para unir ambas moléculas simultáneamente.
"Por primera vez hemos podido medir con precisión las distancias entre los antígenos que dan como resultado la mejor unión simultánea de ambos brazos de diferentes anticuerpos. Las distancias de aproximadamente 16 nanómetros proporcionan el enlace más fuerte", dice Björn Högberg, profesor delDepartamento de Bioquímica Médica y Biofísica, Karolinska Institutet, quien dirigió el estudio.
El estudio también muestra que la inmunoglobulina M IgM, el primer anticuerpo involucrado en una infección, tiene un alcance significativamente mayor, es decir, la capacidad de unir dos antígenos, de lo que se pensaba anteriormente. IgM también tiene un alcance significativamente mayor que los anticuerpos IgGproducido en una etapa posterior de una infección.
La tecnología que utilizaron los científicos se basa en una técnica relativamente nueva conocida como origami de ADN, que se utiliza desde 2006, que permite diseñar nanoestructuras precisas utilizando ADN. Sin embargo, solo en los últimos años los científicos han aprendido autilice esta técnica en investigación biológica. La aplicación utilizada en el estudio se ha desarrollado recientemente.
"Al poner antígenos en estas estructuras de origami de ADN, podemos fabricar superficies con distancias precisas entre los antígenos y luego medir cómo se unen a ellos los diferentes tipos de anticuerpos. Ahora podemos medir exactamente cómo interactúan los anticuerpos con varios antígenos de una manera que fueantes imposible ", dice Björn Högberg.
Los resultados se pueden utilizar para comprender mejor la respuesta inmune, por ejemplo, por qué los linfocitos B, un tipo de glóbulo blanco, se activan de manera tan efectiva mediante las vacunas con pantalla de partículas, y para diseñar mejores anticuerpos para la inmunoterapia cuando se trata el cáncer.
La investigación se realizó en estrecha colaboración con el Laboratorio de inmunidad adaptativa y homeostasis dirigido por Jan Terje Anderson, en la Universidad de Oslo y el Hospital Universitario de Oslo.
"Estudiamos la relación entre la estructura y la función de los anticuerpos. Tal información es importante cuando diseñamos la próxima generación de vacunas y anticuerpos para el tratamiento a medida de enfermedades graves. Hace tiempo que buscamos nuevos métodos que puedan ayudarnosobtener una visión detallada de cómo los diferentes anticuerpos se unen a los antígenos. La colaboración con Björn Högberg ha abierto puertas completamente nuevas ", dice Jan Terje Andersen.
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Materiales proporcionados por Instituto Karolinska . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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