La microscopía de fluorescencia visualiza los elementos moleculares de las células. Las proteínas de las células nerviosas, por ejemplo, pueden marcarse usando sondas que posteriormente se excitan con luz para fluorescencia. Al final, la señal de fluorescencia se usa para generar imágenes microscópicas de la posición real, disposición y número de proteínas.
"Es muy difícil etiquetar la proteína en cuestión de manera efectiva y específica", dice el profesor Markus Sauer de la Cátedra de Biotecnología y Biofísica de la Julius-Maximilians-Universität Würzburg JMU en Baviera, Alemania. Los anticuerpos se utilizan a menudo paraeste propósito, porque se unen firme y selectivamente a las proteínas. "Sin embargo, este enfoque devuelve imágenes relativamente borrosas, ya que los anticuerpos en sí mismos son proteínas grandes".
métodos anteriores difícilmente practicables
Los inconvenientes de los anticuerpos se hacen evidentes en la investigación neurobiológica, por ejemplo, cuando se trata de comprender el funcionamiento del cerebro y las neuronas a nivel molecular.
Se han hecho varios intentos para visualizar la gefirina de la proteína del andamio post-sináptico usando etiquetas mejoradas. "Hasta ahora, sin embargo, los enfoques han mostrado poco beneficio práctico, porque requieren manipulación genética de las células o se basan en anticuerpos que perjudicanla resolución de la imagen debido a su tamaño ", explica Sauer.
Estrategia alternativa implementada
Para avanzar en este campo de investigación, el grupo de investigación JMU de Sauer se asoció con la Universidad de Copenhague Dinamarca para buscar una estrategia alternativa, a saber, desarrollar sondas peptídicas. Estas sondas deberían ser mucho más pequeñas que los anticuerpos pero se unen a su objetivoproteínas con eficiencia comparable. Los resultados han sido publicados en la revista "Nature Chemical Biology".
"Hemos establecido una plataforma tecnológica aquí en Copenhague que nos permite visualizar y probar simultáneamente una gran variedad de péptidos modificados en el tamaño de un microchip. Esto nos facilitó el diseño de un péptido específico para la gefirina", dice el profesor HansMaric, del Centro de Productos Biofarmacéuticos. Para que el péptido funcione eficientemente como sonda, estaba equipado con otras dos funciones: una la hace más permeable a la membrana, la otra imparte fluorescencia.
Nuevas posibilidades abiertas
Hasta ahora, el equipo de investigación de la Universidad de Würzburg ha utilizado las nuevas sondas principalmente para verificar la viabilidad del nuevo enfoque. El equipo está satisfecho con los resultados: "Creemos que ahora es posible desarrollar sondas similares para otrosproteínas clave, "Sauer además.
El profesor de la JMU describe las posibilidades que ofrece el nuevo desarrollo: "Las sondas que son altamente específicas, se unen de manera efectiva y, sobre todo, tienen un gran potencial. Pueden ayudar a arrojar luz sobre el diseño de proteínas en su contexto celular natural e incluso permitircuantificándolos "
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Julius-Maximilians-Universität Würzburg, JMU . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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