Una nueva prueba para detectar biomarcadores de cáncer y diabetes es más de 1000 veces más detallada y 100% más rápida que los métodos existentes, sugiere una nueva investigación de la Universidad de Warwick.
Desarrollado para realizar un estudio detallado del colágeno, los investigadores argumentan que la misma metodología se puede usar con cualquier muestra basada en proteínas y actualmente se está probando con células cancerosas y proteínas relevantes para la diabetes tipo II.
denominada espectrometría de masas 2D 2DMS, la prueba proporciona una nueva herramienta en la investigación de campo en rápida expansión en la estructura y función de las proteínas: la proteómica.
Dirigidos por el Grupo de Investigación O'Connor en el Departamento de Química de la Universidad de Warwick, los investigadores descubrieron que el colágeno proteico grande se puede cortar en fragmentos más pequeños y analizar por espectrometría de masas multidimensional para obtener datos que son 1000 veces más detallados de lo que era posible anteriormentecon espectrometría de masas y 100% más rápido que analizar la misma muestra con las técnicas existentes.
Comentando sobre 2DMS y su potencial, el Profesor Peter O'Connor, del departamento de Química de la Universidad de Warwick y líder del Grupo O'Connor, dijo :
"Dentro de todas y cada una de las células cancerosas hay al menos un millón de péptidos que comprenden las máquinas de proteínas que permiten que la célula funcione. Comprender la estructura y la química de todos los péptidos y proteínas permitirá desarrollar tratamientos innovadores, con 2DMS proporcionandouna nueva herramienta para estudiarlos con mucho más detalle que antes "
2DMS se inspiró en herramientas del campo de la resonancia magnética nuclear mediante las cuales las señales se extienden en un lienzo multidimensional, modulando señales particulares en la muestra y luego rastreando esas frecuencias de modulación en la señal final. El profesor O'Connor explica :
"El método 2DMS modula las intensidades de la señal iónica de una manera que se transfiere a las señales iónicas fragmentarias y, por lo tanto, permite a los investigadores correlacionar las señales iónicas de fragmentos individuales con sus iones precursores, permitiendo efectivamente la secuenciación de cada molécula en la muestra simultáneamente.
"Dado que el colágeno tiene más de 400 señales de péptidos individuales y las células enteras tienen decenas de miles, este método ahorra una gran cantidad de tiempo porque no hay necesidad de aislar y fragmentar individualmente cada uno en serie; todos están fragmentados juntos en paralelo,y los datos se pueden extraer en escaneos de fragmentos individuales "
Esta aplicación de 2DMS se origina en el proyecto de tesis de pregrado de la estudiante de química de la Universidad de Warwick, Hayley Simon. Inicialmente, con el objetivo de encontrar todos los enlaces cruzados conocidos en el colágeno, tuvo dificultades para procesar los datos debido a la necesidad de aislar cada uno de los> 400precursor de iones peptídicos y secuenciarlos individualmente.La Sra. Simon decidió probar la nueva técnica 2DMS y logró lograr un nivel notable de separación e información muy detallada.
Discutiendo el trabajo que la Sra. Simon dijo :
"Cuando se estudió por espectrometría de masas, muchas especies en la muestra de colágeno digerido parecen similares. Desenredar estos datos, al tiempo que explica múltiples explicaciones posibles, nos presentó un desafío significativo. Por lo general, la separación de especies como esta no sería posible sinejecutando muchos experimentos.
"Al usar 2DMS, pudimos recopilar información sobre todo lo que observamos en la muestra de colágeno, realizando solo un experimento. Después del procesamiento, los resultados se presentan como un espectro único, lo que permite reconocer fácilmente los patrones. Esto ayuda a identificar componentesen la muestra, que a su vez se puede usar para determinar información estructural sobre la proteína "
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Warwick . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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