Los científicos del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley del Departamento de Energía de EE. UU. Berkeley Lab han descubierto nuevas pistas sobre cómo una máquina molecular dentro de la célula actúa como un guardián de puerta, permitiendo que algunas moléculas entren y salgan del núcleo mientras mantienen a otras moléculas fuera.
Los científicos estudiaron el complejo de poros nucleares, que cruza la membrana que separa el núcleo del resto de la célula. Sorprendentemente, esta nanomáquina puede manejar el transporte selectivo de más de mil moléculas por segundo. El complejo es crítico para mantener unla salud del organismo, incluido el nuestro. Transporta ARN y proteínas ribosómicas fuera del núcleo, y permite que solo entren moléculas importantes. También está implicado en varias enfermedades cuando funciona mal, como cáncer, enfermedades cardíacas e infecciosas, y trastornos del sistema nervioso y autoinmunes..
Sin embargo, a pesar de décadas de investigación, los científicos no saben qué hace que el poro nuclear sea complejo tanto de alto rendimiento como altamente selectivo. Es bien sabido que el nanoporo utiliza una familia de proteínas llamadas FG Nups para transportar moléculas. Estas proteínas están dentro del poroy tienen regiones flexibles que interactúan brevemente con las moléculas, permitiendo el paso a algunas y bloqueando otras. Pero no está claro cómo estas proteínas realizan este trabajo.
Ahora, como se informó el 6 de noviembre en el diario Informes científicos , los científicos de Berkeley Lab descubrieron que la capacidad de transporte de carga de las proteínas probablemente se deba a características específicas codificadas en sus secuencias. Las secuencias de proteínas están compuestas principalmente de aminoácidos, y en las proteínas FG Nups, los científicos encontraron diferentes tipos de aminoácidos dispuestosjusto dentro de sus secuencias. Esta disposición de aminoácidos parece formar una red dentro del complejo de poros nucleares que está optimizada para un solo propósito: el transporte extremadamente eficiente de carga molecular dentro y fuera del núcleo.
"Nuestros resultados sugieren una cooperación sorprendente entre los diferentes tipos de aminoácidos que se posicionan meticulosamente dentro de las secuencias de FG Nups", dice Mohammad Mofrad, científico de la facultad en la División de Bioimagen Molecular y Bioimagen Integrada de Berkeley Lab y profesor de Bioingeniería yIngeniería Mecánica en UC Berkeley. Mofrad realizó la investigación con miembros de su grupo UC Berkeley.
Descubrieron este trabajo en equipo de aminoácidos analizando las secuencias de más de 1000 proteínas FG Nups en 252 especies.
"Estas características conservadoras evolutivas bien podrían explicar cómo los FG Nups forman redes para el transporte de carga", dice Mofrad.
Específicamente, los científicos identificaron aminoácidos polares y una secuencia recién descubierta de aminoácidos cargados, que denominaron "Región de carga similar", como los jugadores probables en la formación de redes FG Nups en complejos de proteínas nucleares.Las "Regiones de carga similar" preparan el poro para cargas negativamente cargadas y regulan el tamaño de la red FG Nups, mientras que los aminoácidos polares facilitan la formación de regiones ricas en FG Nups en el poro.
"Este estudio es un paso adelante en la construcción de una comprensión más integral de la función del complejo de poros nucleares, que tiene numerosas implicaciones en la salud y la enfermedad. Además, nuestros resultados pueden establecer una base para el diseño de nanoporos inspirados en complejos de poros nucleares paratecnologías de filtrado y separación ", dice Mofrad.
Esta investigación fue apoyada en parte por la National Science Foundation.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por DOE / Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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