Las proteínas son macromoléculas fundamentales para la vida, con una diversidad de funciones, como actuar como canales a través de las paredes celulares, catalizadores, dobladores de ADN, etc. Cuando se trata de estas funciones, lo que importa es el diseño de las ramas secundarias, formadas porlos aminoácidos de cada proteína, como alanina, glutamina, arginina, fenilalanina y tirosina, se estabilizan principalmente por interacciones débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones intramoleculares y fuerzas dispersivas intermoleculares, entre la columna vertebral y la cadena lateral desus aminoácidos
En un nuevo estudio publicado en EPJ D , Jorge González, de la Universidad del País Vasco, en Leioa, España, y sus colegas han desarrollado un método teórico para calcular la disposición más estable que las biomoléculas intentan adoptar cuando están juntas o en contacto cercano en los casos en que la unión esdébil. También demuestran que su modelo es consistente con nuestra comprensión de los mismos sistemas obtenidos de los experimentos, como el análisis espectroscópico.
El gran tamaño de estas moléculas evita la correlación de los resultados de la configuración obtenida para los aminoácidos aislados con los mismos aminoácidos que constituyen las ramas secundarias en la estructura de las proteínas. Los autores creen que la conformación adoptada por los aminoácidos cubiertos, pueden ser útiles para la extrapolación de sus propiedades a sistemas más grandes, como polipéptidos o proteínas.
El equipo utilizó por primera vez la mecánica molecular para identificar la conformación 3D donde la energía de las biomoléculas sería la más estable. Luego incluyeron interacciones de mecánica cuántica en su modelo para comprender mejor la estructura y las vibraciones de las diversas conformaciones junto con su electróndensidad. Luego analizaron la naturaleza de las fuerzas intramoleculares en cada aminoácido utilizando tipos de enlace como los enlaces de hidrógeno.
Descubrieron que las 15 conformaciones más estables estudiadas tenían aminoácidos aislados con una estructura similar a las que se encuentran en las proteínas. Sin embargo, juegan un papel diferente en los aminoácidos estudiados, dependiendo del carácter de su cadena lateral.
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