Un equipo de la Ruhr-Universität Bochum y la Universidad de Oxford descubrió cómo las enzimas productoras de hidrógeno, llamadas hidrogenasas, se activan durante su biosíntesis. Mostraron cómo el cofactor - parte del centro activo y también el corazón de la enzima- se introduce dentro
Las hidrogenasas son de interés biotecnológico, ya que son capaces de producir hidrógeno de manera eficiente. "Para optimizarlas para una aplicación industrial, primero tenemos que entender el proceso de cómo la capa proteica absorbe y activa el cofactor químico", dice el profesorThomas Happe. Un equipo dirigido por Oliver Lampret y Thomas Happe del Grupo de Investigación de Fotobiotecnología con sede en Bochum publicó los resultados en la revista Actas de la Academia Nacional de Ciencias , PNAS para abreviar, el 23 de julio de 2019.
Los investigadores investigaron el subgrupo de [FeFe] -hidrogenasas, que son los productores de hidrógeno más eficientes. En la naturaleza, se pueden encontrar en las algas verdes. Dentro de su armazón de proteínas, las enzimas tienen un centro activo, el llamado H-grupo, donde se produce el hidrógeno. Se compone de dos elementos estructurales: un grupo que contiene cuatro átomos de hierro y cuatro de azufre, y el cofactor catalítico, que consta de dos átomos de hierro y dos de azufre. "Este cofactor es la pieza clave deenzima ", explica Oliver Lampret.
Paso final de la biosíntesis
En la naturaleza, el cofactor se incorpora posteriormente a la enzima después de la biosíntesis del andamio de proteínas, un proceso altamente complejo. Solo entonces la hidrogenasa es catalíticamente activa. Los investigadores aclararon la secuencia precisa del proceso utilizando ingeniería de proteínas, película proteicaelectroquímica y espectroscopía infrarroja.
El equipo demostró que el cofactor cargado negativamente se transporta específicamente a través de un canal de maduración cargado positivamente al interior de la enzima antes de que esté firmemente anclado en la cubierta proteica. Los elementos estructurales particularmente flexibles actúan como bisagras aquí, asegurando que la proteína se pliegue de manera diferentey envuelve y protege firmemente el cofactor integrado. La interacción del ambiente proteico y el cofactor es esencial para estabilizar el cofactor en su forma catalítica.
"Suponemos que no solo las [FeFe] -hidrogenasas obtienen su cofactor de esta manera, sino que el mecanismo también se produce en otras enzimas metalíferas", dice Happe.
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Materiales proporcionado por Ruhr-Universidad Bochum . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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