¿Te gusta respirar aire? De vez en cuando deberías pensar en el hemo, una molécula que contiene hierro esencial para todos los organismos que participan en un estilo de vida que respira aire. Las moléculas de hemo son parte de la hemoglobina, el transporte de oxígenoproteína en la sangre, pero también son componentes de muchas otras proteínas involucradas en el transporte de gases y la química fundamental en las células. Por sí solo, el hemo es tóxico y reactivo, pero cuando se inserta correctamente en ciertas proteínas, es absolutamente esencial.
Hasta hace poco, un misterio básico sobre el hemo seguía sin resolverse: ¿cómo pasa de las mitocondrias, donde se produce, a las proteínas en otras partes de la célula donde se necesita?
Un equipo de investigadores del Instituto de Investigación Lerner de la Clínica Cleveland ha resuelto este rompecabezas de larga data al identificar la proteína que "chaperones" libera el hemo en las células al unirse a él, evitando que dañe la célula hasta que se dañeentregado donde se necesita. Los resultados se publican en el Revista de Química Biológica .
Dennis Stuehr, el investigador de la Clínica Cleveland que supervisó el nuevo estudio, había estado interesado en el misterio del desconocido heme chaperona durante años. "Fue sorprendente que realmente no se supiera casi nada", dijo Stuehr. "En la literatura,parece que todos apagaron las luces y se fueron a casa "
Poco a poco, el equipo de Stuehr ha estado reconstruyendo la bioquímica del hemo libre. El primer paso fue descubrir simplemente a qué proteínas se puede unir el hemo. Luego, tuvieron que experimentar para ver a qué proteínas se adhiere el hemo para ayudar realmentellega a su destino final.
"Heme es un poco pegajoso; se une a muchas cosas", dijo Elizabeth Sweeny, la becaria posdoctoral que fue una de las co-líderes del nuevo estudio. "Esta estudio fue la primera vez que encontramos una proteína que nosolo se une al hemo y se une en gran parte, pero también es necesario para la entrega a los objetivos de proteína hemo aguas abajo ".
El nuevo estudio utiliza varias líneas de evidencia para implicar a un jugador inesperado como chaperona del hemo: la gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa, o GAPDH. La GAPDH es una enzima involucrada en la descomposición del azúcar en las células. Es un componente común y poco glamoroso de la base de la célula.metabolismo, tanto que los científicos de laboratorio lo utilizan principalmente como control básico en estudios de otras proteínas.
"GAPDH es un candidato tan ridículo", dijo Stuehr. "Pero ha surgido esta historia emergente de que GAPDH no es solo esta aburrida enzima glucolítica que está en todas las células; tiene estos otros roles en la biología celular. Y el suministro de hem es unode estos nuevos roles "
Stuehr agrega que la GAPDH puede no ser la única proteína involucrada en el chaperón del hemo, y la investigación sobre más detalles sobre cómo se administra el hemo está en curso.
"Nuestro hallazgo responde a una pregunta de biología celular que existe desde hace algún tiempo, con respecto al mecanismo de entrega de esta biomolécula esencial", dijo Stuehr. "Ahora podemos pensar y explorar cómo la interrupción de este proceso de entrega podría contribuir realmente a un númerode enfermedades, como anemias, asma y más "
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Materiales proporcionados por Sociedad Americana de Bioquímica y Biología Molecular . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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