La seda de araña consiste en proteínas formadoras de fibra, almacenadas por la araña en una glándula especializada. Cuando la araña necesita seda, por ejemplo para construir una red, extruye las proteínas de seda a través de un largo conducto en el que están expuestas a mecanismos mecánicos específicose influencias químicas y se ensamblan para formar seda. Las proteínas de seda de araña, como todas las proteínas, consisten en 20 bloques de construcción elementales conocidos como aminoácidos. El número y la secuencia de estos aminoácidos determina las propiedades de proteínas individuales. Por ejemplo, si los aminoácidos hidrofóbicoscomo la leucina se encuentran en el centro de una proteína, el resultado es una estabilidad estructural considerable. Por lo tanto, es de esperar que la seda de araña extremadamente fuerte contenga mucha leucina. Sin embargo, para su sorpresa, los científicos de las universidades de Mainz y Würzburgdescubrió que otro componente básico, la metionina, es muy abundante en algunas proteínas de seda de araña.
Se sabe que las cadenas laterales de metionina son muy flexibles. "Fue esta abundancia de metionina en la proteína de seda de araña la que nos hizo observar más de cerca su dinámica", dijo el profesor Ute Hellmich de la Universidad Johannes Gutenberg de Mainz JGU ".Nuestra colaboración con el equipo del Dr. Hannes Neuweiler en Julius-Maximilians-Universität Würzburg JMU nos dio acceso a herramientas de investigación biofísicas de vanguardia ".
El grupo de Würzburg sustituyó sistemáticamente el aminoácido metionina en proteínas de seda de araña con leucina y comparó el plegamiento, la estabilidad y la dinámica de las variantes de proteínas resultantes con la ayuda de la espectroscopía de correlación de fluorescencia de transferencia electrónica fotoinducida PET-FCS. Dr. HannesNeuweiler fue instrumental en el desarrollo de esta técnica, y su laboratorio es líder mundial en emplearla para investigar sistemas biológicos. El equipo del profesor Ute Hellmich investigó la estructura y dinámica de las dos variantes de proteínas usando resonancia magnética nuclear de alta resolución RMNespectroscopía: "Realizamos nuestras mediciones de RMN en el Centro de Resonancia Magnética Biomolecular de la Universidad Goethe de Frankfurt: otro ejemplo del potencial generado por nuestra cooperación en la red de la Universidad Rin-Main", enfatizó Hellmich.
Los bloques de construcción de metionina en las proteínas de seda de araña proporcionan flexibilidad
La combinación de la espectroscopía PET-FCS y RMN llevó a los dos grupos de investigación a la conclusión inesperada de que la metionina en la proteína de la seda de araña aumenta la flexibilidad de la estructura de la proteína, y que esta flexibilidad es precisamente lo que permite que las proteínas individuales en la seda de araña interactúen estrechamente."Descubrimos que la sustitución de metionina con leucina no tiene ningún efecto sobre la estructura de la proteína de seda de araña. De hecho, ambas proteínas se ven exactamente iguales. Sin embargo, al mismo tiempo, la proteína natural que contiene metionina se une mucho más fuertemente a otras proteínas de seda de araña."La proteína que contiene leucina que sintetizamos en el laboratorio pierde en gran medida esta capacidad de formar enlaces estables", señaló Benedikt Goretzki, un candidato a doctorado en el equipo de Hellmich y uno de los dos autores principales del estudio publicado en Comunicaciones de la naturaleza . "Nos sorprendió mucho, ya que esto demuestra que no es solo la forma de una proteína la que determina cómo funciona sino también, en gran medida, su flexibilidad".
"La metionina no solo hace que la proteína sea más dinámica, sino que también mejora su funcionalidad. De hecho, permite que dos proteínas se entrelacen específicamente entre sí, lo que de otro modo sería imposible, incluso si tuvieran la misma estructura", aclaró Julia Heiby, candidato doctoral en el grupo de Neuweiler y el otro autor principal del estudio.
"La forma sigue a la función" es una regla general en biología estructural. En otras palabras, lo que hace una proteína generalmente se puede deducir de su estructura tridimensional. "Es impresionante cómo la naturaleza también puede influir en la función de las proteínas precisamenteadaptando su dinámica ", agregó el bioquímico con sede en Mainz, el profesor Ute Hellmich.
Sobre la base de estos hallazgos, ahora puede ser posible modificar selectivamente las propiedades de las proteínas de seda de araña, por ejemplo, para sintetizar nuevos biomateriales altamente estables. Además, los dos grupos también esperan proporcionar información general sobre la relevanciade la dinámica de las proteínas en relación con sus funciones biológicas. "La dinámica de las proteínas es importante en todos los aspectos de la vida", concluyó Hellmich. "Esto es cierto tanto para las arañas como para los humanos".
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Materiales proporcionado por Johannes Gutenberg Universitaet Mainz . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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