Investigadores del Instituto de Biotecnología y Biomedicina IBB-UAB han logrado generar 4 péptidos, moléculas más pequeñas que las proteínas, capaces de autoensamblarse de forma controlada para formar nanomateriales. La investigación, publicada en la revista ACS Nano , fue realizado por Salvador Ventura, Marta Díaz Caballero y Susanna Navarro IBB-UAB, e incluyó la colaboración de Isabel Fuentes y Francesc Teixidor Instituto de Ciencia de Materiales de Barcelona, ICMAB-CSIC.
Las nuevas moléculas están formadas por una cadena de 7 aminoácidos, cada uno de los cuales está compuesto por solo dos aminoácidos diferentes; por lo tanto, se acelera y reduce significativamente el precio del proceso de creación de estructuras amiloides sintéticas funcionales con las cualesgenerar nanomateriales para ser utilizados en biomedicina y nanotecnología.
En biotecnología, generar estructuras amiloides sintéticas funcionales para formar nanoestructuras imitando el proceso de generación natural no es nuevo. El ensamblaje de proteínas en fibras estables permite crear formas supramoleculares que ninguna proteína aislada puede crear, y que se utilizan como nanoconductores, estructuras fotovoltaicas, biosensores y catalizadores.
Recientemente, las secuencias de proteínas priónicas, también amiloides, comenzaron a imitarse para formar nanomateriales. El interés en estas secuencias radica en el hecho de que las proteínas se ensamblan de manera más lenta y controlada, formando nanoestructuras no tóxicas altamente ordenadasSin embargo, el hecho de que la secuencia sea tan larga, con más de 150 aminoácidos, hace que la síntesis sea muy difícil y costosa.
"Hemos demostrado que un diseño adecuado puede permitir que el tamaño de las secuencias de priones sintéticas se reduzca a solo 7 aminoácidos, conservando las mismas propiedades. Los cuatro péptidos que hemos fabricado son las estructuras más cortas de este tipo creadas hasta ahoray capaz de formar conjuntos de fibrillas estables ", explica Salvador Ventura, investigador del IBB y del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la UAB.
Ejemplos que demuestran su eficacia
En el estudio, los investigadores verificaron la estabilidad y la funcionalidad de los cuatro péptidos fabricados. Construyeron uno de los nanomateriales biológicos más resistentes a la degradación descritos hasta la fecha, nanocables cubiertos de plata que pueden actuar como nanoconductores eléctricos y mini enzimas fibrilares capaces de actuarcomo catalizadores en la formación de nanomateriales orgánicos.
Las nuevas moléculas tienen numerosas aplicaciones, pero los investigadores pretenden centrarse en "la generación de nanoconductores eléctricos y utilizar el conocimiento de la estructura amiloide para generar fibras sintéticas capaces de ser catalizadores de nuevas reacciones químicas. El objetivo final serápara generar materiales híbridos péptido-inorgánicos capaces de realizar reacciones complejas, como las creadas por los fotosistemas de las plantas ", señala el investigador del IBB.
Dominios de priones, en el corazón de la materia
Para generar nuevos péptidos, los investigadores del IBB basaron su trabajo en secuencias específicas de proteínas priónicas, conocidas como dominios priónicos PrD. "Estudiamos qué aminoácidos son más frecuentes y cómo se distribuyen en estas regiones, demostrando que solo4 tipos diferentes de aminoácidos distribuidos de manera específica y siempre combinados por un quinto tipo de aminoácido son suficientes para tener el código completo necesario para formar fibras de priones sintéticas. De hecho, cada uno de los heptapéptidos mini-PrD diseñados solo contienedos tipos diferentes de aminoácidos ", dice Salvador Ventura.
El estudio demuestra la capacidad de ensamblaje de mini-PrD en nanoestructuras altamente ordenadas, un proceso que se considera imposible dada la gran presencia de aminoácidos polares. Los péptidos resultantes son más polares que cualquier otro péptido de tamaño similar utilizado hasta ahora para formaramiloides sintéticos; esto, por ejemplo, les permite funcionar en las mismas condiciones que las enzimas naturales.
Este estudio ha servido para ayudar a los investigadores del grupo IBB Protein Folding and Conformational Diseases, dirigido por el Dr. Ventura, a abrir una nueva línea de investigación centrada en el diseño de nanomateriales.
"Nunca hemos trabajado en nanotecnología, pero al mismo tiempo siempre la hemos tenido cerca, porque nuestra fuerza radica en el conocimiento del mecanismo molecular del ensamblaje de proteínas en estructuras amiloides. Durante mucho tiempo hemos estado trabajando para crearestrategias para evitar este fenómeno en enfermedades neurodegenerativas. Este conocimiento nos ha permitido diseñar nuevas moléculas que ahora proponemos para la fabricación de nuevos nanomateriales ", concluye el Dr. Ventura.
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Materiales proporcionado por Universitat Autonoma de Barcelona . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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