Utilizando una combinación única de imágenes a nanoescala y análisis químico, un equipo internacional de investigadores ha revelado un paso clave en el mecanismo molecular detrás de la reacción de división de agua de la fotosíntesis, un hallazgo que podría ayudar a informar el diseño de la tecnología de energía renovable.
"La vida depende del oxígeno que las plantas y las algas se separan del agua; cómo lo hacen sigue siendo un misterio, pero los científicos, incluido nuestro equipo, están despegando lentamente las capas para llegar a la respuesta", dijo Vittal K. Yachandra, coautor principal de un nuevo estudio publicado en PNAS y un científico senior químico en el Laboratorio Lawrence Berkeley del Departamento de Energía DOE Berkeley Lab. "Si podemos entender este paso de la fotosíntesis natural, nos permitiría usar esos principios de diseño para construir sistemas fotosintéticos artificiales que produzcanenergía limpia y renovable a partir de la luz solar y el agua "
Con un instrumento que el equipo diseñó y fabricó, analizaron las proteínas fotosintéticas utilizando cristalografía de rayos X y espectroscopía de emisión de rayos X. Este enfoque dual, que el equipo fue pionero y ha estado refinando durante los últimos 10 años, genera químicos yinformación sobre la estructura de la proteína de la misma muestra al mismo tiempo. La imagen se realizó con el láser de rayos X de electrones libres XFEL en el LCLS en el Laboratorio Nacional SLAC y en SACLA en Japón.
"Con esta técnica, obtenemos una imagen general de cómo cambia dinámicamente toda la estructura de la proteína y vemos las complejidades químicas que ocurren en el sitio de reacción", dijo el coautor principal, Junko Yano, químico científico de la Biofísica Molecular de Berkeley Lab.y la División de Bioimagen Integrada MBIB ". El láser de electrones libres de rayos X produce explosiones de rayos X extremadamente brillantes y cortas que nos permiten no solo analizar una proteína a temperatura ambiente, que es cómo ocurren estas reacciones en la naturaleza, sino tambiéncapturar varios momentos en la escala de tiempo de reacción "
Los métodos tradicionales de cristalografía a menudo requieren que las proteínas de muestra se congelen; en consecuencia, solo pueden generar instantáneas de proteínas estáticas. Esta limitación hace que sea difícil para los científicos comprender cómo se comportan realmente las proteínas en los organismos vivos, porque las moléculas se transforman entrediferentes estados físicos durante las reacciones químicas.
"La reacción de división del agua en la fotosíntesis es un proceso cíclico que necesita cuatro fotones y ciclos entre cuatro 'estados' estables", dijo Yano. "Anteriormente, solo podíamos tomar imágenes de estos cuatro estados. Pero al tomar múltiples instantáneas entiempo, ahora podemos visualizar cómo un estado pasa al otro "
"Vimos, muy bien, cómo la estructura cambia paso a paso a medida que se transforma de un estado al siguiente", dijo Jan F. Kern, químico y coautor de MBIB. "Es bastante emocionante, porquepodemos ver la 'causa y efecto' y el papel que juega cada átomo en movimiento en esta transición ".
Nicholas K. Sauter, coautor y científico senior de computación de MBIB, agregó: "Esencialmente, estamos tratando de tomar una 'película' de una reacción química. Hicimos muchos progresos para llegar a este punto, en términosde nuestra tecnología y nuestros análisis computacionales. El trabajo de nuestro coautor Paul Adams y otros en MBIB fue fundamental para interpretar los datos XFEL y de rayos X. Pero aún tenemos que obtener los otros cuadros para ver cómo se completa la reacción yla enzima está lista para el próximo ciclo "
Los investigadores de Berkeley Lab esperan continuar el proyecto una vez que los muchos sitios de investigación en los que confía todo el equipo internacional, ubicados en los EE. UU., Japón, Suiza y Corea del Sur, estén operando normalmente después de la pandemia COVID-19.
Kern concluyó señalando que el hito tecnológico presentado en este documento se benefició en gran medida de la experiencia diversa de los autores de las universidades SLAC, Uppsala y Umeå en Suecia, la Universidad Humboldt en Alemania, y de las capacidades de cinco instalaciones para usuarios de la Oficina de Ciencia del DOE: la fuente de luz de radiación de sincrotrón de Stanford y LCLS en la Universidad de Stanford, y la fuente de luz avanzada, la red de ciencias de la energía y el centro nacional de computación científica de investigación energética en el laboratorio de Berkeley.
Otros científicos de Berkeley Lab que contribuyeron a este trabajo incluyen: Ruchira Chatterjee, Louise Lassalle, Kyle D. Sutherlin, Iris D. Young, Sheraz Gul, In-Sik Kim, Philipp S. Simon, Isabel Bogacz, Cindy C. Pham,Nicholas Saichek, Trent Northen, Asmit Bhowmick, Robert Bolotovsky, Derek Mendez, Nigel W. Moriarty, James M. Holton, Aaron S. Brewster y David Skinner.
Esta investigación fue apoyada principalmente por la Oficina de Ciencia del DOE y subvenciones de los Institutos Nacionales de Salud.
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Materiales proporcionado por DOE / Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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