La interacción entre los 'ARN de transferencia' y las enzimas que los ayudan en la síntesis de proteínas siempre ha sido el área clave de interés para comprender la evolución del código genético. Ahora, un equipo de científicos informa que una subunidad de 'alanil-tRNAenzima sintetasa 'del microorganismo primitivo Nanoarchaeum equitans puede imitar la' aminoacilación 'de tRNA súper primitiva independientemente de la presencia de un par de bases especial' G3: U70 ', una propiedad nunca antes vista en organismos primitivos.
En las células, la proteína se sintetiza en base al código genético. Cada proteína está codificada por la combinación de tripletes de químicos llamados "nucleótidos", y una "lectura" continua de cualquier conjunto de códigos de tripletes, después de un proceso de varios pasos,da como resultado la creación de una cadena de aminoácidos, una proteína. El código genético se corresponde con el aminoácido correcto mediante un ARN funcional especial llamado ARN de transferencia o ARNt que, por cierto, está compuesto por su propio tipo de "códigos"". Una enzima llamada" aminoacil-tRNA sintetasa "o aaRS asigna con precisión un aminoácido específico al" código "correcto a través de un tRNA al reconocer componentes estructurales únicos llamados 'elementos de identidad' en el tRNA. En el caso del aminoácidoalanina, el elemento de identidad para el reconocimiento por la enzima alanil-tRNA sintetasa AlaRS es un par de bases poco probable "G3: U70", presente en la estructura minihelix región media superior que acepta aminoácidos de tRNA. Considerando su importancia en elreconocimiento del código, thEl par de bases se conoce popularmente como el "código de ARN operativo".
La evolución de este complejo sistema tRNA-aaRS es un enigma fascinante, ya que la evidencia evolutiva existente sugiere que la mitad superior del tRNA que contiene este código operativo apareció antes en la historia evolutiva que la mitad inferior que se une al código triplete deARNm. Curiosamente, en un microorganismo primitivo, Nanoarchaeum equitans , los genes que codifican para cada subunidad AlaRS α y β se dividen, con los dos genes separados por la mitad de la longitud del cromosoma.
Este hecho interesante inspiró a un equipo de científicos de la Universidad de Ciencias de Tokio, dirigido por el profesor Koji Tamura, para plantear la hipótesis de que estas formas divididas de AlaRS N. equitans podría estar relacionado con la historia evolutiva de la actividad enzimática aaRS.
El profesor Tamura enfatiza la importancia de su estudio, publicado en Revista de Evolución Molecular , en el contexto evolutivo, "AlaRS-α muestra la adición de alanina independiente de G3: U70 a las regiones minihelix de ARN. Nuestros datos indican la existencia de un proceso simplificado de adición de alanina al ARNt por parte de AlaRS temprano en el proceso evolutivo, antesla aparición del par de bases G3: U70 "
Anteriormente se sabía que las partes minihelix mencionadas anteriormente de tRNAs funcionaban como la región de aparición de la adición de aminoácidos por muchos aaRS. Para comprender el proceso de interacción del minihelix minihelix Ala de tRNA específico de alanina tRNA Ala y las subunidades AlaRS, los investigadores clonaron las secuencias de codificación de las subunidades α y β de N. equitans y luego purificó las proteínas sintetizadas.
Los investigadores notaron que, a una concentración relativamente alta, AlaRS-α solo era capaz de agregar alanina a ambos tRNA Ala y minihelix Ala . Luego también observó que AlaRS-α solo interacciona con el extremo de la región de tRNA que acepta alanina Ala pero no con el par de bases G3: U70. Esto estaba en marcado contraste con el conocimiento previo sobre tRNA Ala y sistema AlaRS. En resumen, cuando estaban presentes tanto AlaRS-α como AlaRS-β, AlaRS se comportó de una manera dependiente de G3: U70, pero trabajando solo, AlaRS-α podría agregar alanina a tRNA Ala y minihelix Ala de manera independiente de G3: U70. Los investigadores dedujeron que "el G3: U70 puede ser un 'código de ARN operativo' de llegada tardía, relevante para los sistemas de alanilación posteriores que incorporan más especificidad a través de la evolución de la subunidad β-AlaRS."
Entonces, ¿qué hace que los hallazgos de este estudio sean tan importantes? El profesor Tamura explica la importancia de los resultados sorprendentes de su investigación, "nuestros hallazgos revelan por primera vez que existe un mecanismo de adición de alanina independiente de G3: U70. Además, utilizando moléculas 'RNA minihelix', que se consideran la forma primitiva de tRNA, también podríamos iluminar la 'morfología' de tRNA antes de la aparición evolutiva del par de bases G3: U70 ''.
Mientras discute la implicación más amplia de su estudio, el Prof. Tamura comenta cuidadosamente "Los avances en la ciencia casi siempre provienen de la investigación impulsada por la curiosidad, y los resultados de nuestro estudio abordan el misterio del origen de la vida. Tiene el potencialpara transformar muchas áreas ". Su equipo ahora se está centrando en un análisis estructural extenso usando los mutantes de N. equitans ¡AlaRS-α, pero sus hallazgos actuales, publicados en la edición de agosto en forma impresa y seleccionados como la portada de la edición de agosto, son suficientes para dar lugar a repensar los capítulos científicos que han creído que son fundamentales en la historia evolutiva!
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Materiales proporcionado por Universidad de Ciencias de Tokio . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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