¿Por qué los hilos de seda livianos de las arañas de tela son más resistentes que la mayoría de los otros materiales? Los científicos de las universidades de Würzburg y Mainz se unieron para encontrar respuestas a esta pregunta. Pudieron demostrar que el aminoácido natural metionina proporciona plasticidad a una proteínadominio, que es una parte constitutiva de la seda de araña. Esta plasticidad aumenta sustancialmente la fuerza de unión entre los dominios individuales. Los científicos han publicado sus hallazgos en la edición actual de Comunicaciones de la naturaleza .
material maravilloso con muchas aplicaciones
El estudio está dirigido por el Dr. Hannes Neuweiler, profesor y líder del grupo en el Departamento de Biotecnología y Biofísica de la Universidad de Würzburg. Ha estado estudiando proteínas de seda de araña durante muchos años, o más precisamente sus propiedades moleculares ".La seda de araña es uno de los materiales más resistentes que se encuentran en la naturaleza. Es más resistente en peso que las fibras de alta tecnología como el Kevlar o el carbono ", dice Neuweiler. La combinación única de dureza y elasticidad lo hace muy atractivo para la industria. Ya sea en la aviación,industria textil o medicina, las aplicaciones potenciales de este excelente material son numerosas.
Aunque la seda de araña sintética ya se está produciendo a escala industrial y se usa en varios productos, todavía no es capaz de imitar las excelentes propiedades mecánicas del modelo natural. Los últimos hallazgos de los investigadores en Würzburg podrían contribuir a eliminar las deficiencias.
Un aminoácido infravalorado
"Hemos descubierto que las arañas web utilizan un aminoácido particular, llamado metionina, para conectar estrechamente las proteínas de seda de una manera previamente desconocida", Neuweiler describe el resultado central del estudio. En el fondo: toda la vida se basa enproteínas. La naturaleza se basa en un conjunto limitado de 20 aminoácidos diferentes para construir todas las proteínas, que participan de manera crítica en casi todas las tareas de un organismo vivo. Después de ser sintetizadas como cadenas lineales de aminoácidos, la mayoría de las proteínas se pliegan en tres muy ordenados.estructuras dimensionales.
Los aminoácidos naturales se pueden dividir aproximadamente en dos grupos en función de las propiedades de sus cadenas laterales. Las llamadas cadenas laterales hidrófobas tienen una baja solubilidad en agua. A menudo se encuentran en el núcleo de una proteína y estabilizan el estado plegado.Las cadenas laterales hidrofílicas o solubles en agua tienden a estar en la superficie de la proteína, donde son responsables de una variedad casi ilimitada de funciones. La metionina pertenece al grupo de aminoácidos hidrofóbicos. Pero es rara en la mayoría de las proteínas ".fecha, los biólogos moleculares y los científicos de proteínas han prestado poca atención a este aminoácido. En las proteínas, se cree que la cadena lateral de la metionina tiene poca importancia funcional ", dice Neuweiler.
Mejora sustancial de la función
Esta vista puede cambiar ahora. Se sabe que la cadena lateral de metionina es excepcionalmente flexible en comparación con las cadenas laterales de los otros 19 aminoácidos naturales. Neuweiler y su equipo ahora pudieron demostrar que las arañas aprovechan esta propiedad colocando grandes cantidadesde metionina en el núcleo de los dominios amino terminales de sus proteínas de seda. Aquí el aminoácido transfiere su flexibilidad a toda la estructura del dominio, lo que lo hace dúctil.
Las proteínas se ven tradicionalmente como cuerpos rígidos. Sin embargo, investigaciones más recientes destacan la importancia de la dinámica de las proteínas para su función. "Al igual que una llave moldeable que adapta su forma a la cerradura, los dominios de las proteínas de seda cambian su forma a estrechamenteconectarse entre sí ", Neuweiler describe el proceso. Este efecto mejora sustancialmente la fuerza de unión entre los dominios terminales. La metionina en el núcleo hidrofóbico de una proteína malea la estructura, lo que puede mejorar drásticamente la función".
De la investigación básica a la ciencia aplicada
El Dr. Hannes Neuweiler y sus colegas están realizando investigaciones básicas en sus laboratorios. "Nuestro trabajo tiene como objetivo hacer contribuciones fundamentales para comprender la relación entre la estructura, la dinámica y la función de las proteínas", dice el científico. Al mismo tiempo, esperaEstos nuevos hallazgos tienen implicaciones en el campo del diseño y desarrollo de nuevas proteínas, así como en la ciencia de los materiales.
Él cree que es concebible incorporar metionina en el núcleo de las proteínas, como lo hacen las arañas web, para mejorar sus funciones o incluso crear nuevas funciones. En opinión de Neuweiler, la ciencia de los materiales probablemente se beneficiará del descubrimiento de que la metionina enLas proteínas de seda generan interacciones estrechas en la seda de araña. Al modificar artificialmente el contenido de metionina de los dominios de proteínas de seda, es posible controlar las propiedades mecánicas del material sintético.
Los siguientes pasos
Neuweiler y su equipo planean realizar estudios comparativos sobre el efecto de la metionina en proteínas de seda de otras especies de arañas y glándulas de seda. Además, quieren incorporar metionina en proteínas de otros organismos para modificar y posiblemente mejorar sus funciones.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Würzburg . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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