En las células de todos los organismos vivos, humanos, pájaros, abejas, rosas e incluso bacterias, las proteínas vibran con movimientos microscópicos que los ayudan a realizar tareas vitales que van desde la reparación celular hasta la fotosíntesis.
Estos temblores que dan vida son el tema de un estudio publicado el 4 de marzo en Comunicaciones de la naturaleza .
Un equipo dirigido por el físico de la Universidad de Buffalo, Andrea Markelz, informa que ha desarrollado un método para medir rápidamente las vibraciones únicas de las proteínas.
El avance podría abrir nuevas posibilidades en la investigación biológica, como estudiar los movimientos microscópicos de las proteínas de manera más eficiente, o aprovechar los patrones vibratorios como "huellas digitales" para determinar rápidamente si proteínas específicas están presentes en una muestra de laboratorio.
Los científicos también podrían usar la nueva técnica para evaluar rápidamente si los productos farmacéuticos diseñados para inhibir las vibraciones de una proteína están funcionando. Esto requeriría comparar las firmas vibratorias de las proteínas antes y después de la aplicación de inhibidores.
"Las proteínas son nanomáquinas elegantes y robustas que la naturaleza ha desarrollado", dice Markelz, PhD, profesor de física en la Facultad de Artes y Ciencias de la UB. "Sabemos que la naturaleza usa movimientos moleculares para optimizar estas máquinas. Al aprender los principios subyacentesde esta optimización, podemos desarrollar una nueva biotecnología para la medicina, la recolección de energía e incluso la electrónica ".
Katherine A. Niessen, PhD, investigadora de la UB que ahora es científica de desarrollo en Corning, es la primera autora del artículo, que incluye contribuciones de científicos del Departamento de Física de la UB, el Departamento de Biología Estructural de la UB en la Escuela Jacobsde Medicina y Ciencias Biomédicas en la UB, el Instituto de Investigación Médica Hauptman-Woodward, el Instituto Nacional del Corazón, los Pulmones y la Sangre y la Universidad de Wisconsin-Milwaukee. El trabajo fue financiado por la Fundación Nacional de Ciencias y el Departamento de Energía de EE. UU.
Medición de vibraciones de proteínas más rápidamente
Markelz es un experto líder en el estudio de las vibraciones de proteínas. Estos movimientos permiten que las proteínas cambien de forma rápidamente para que puedan unirse fácilmente a otras proteínas, un proceso que es crítico para la función biológica normal.
Hace varios años, el laboratorio de Markelz desarrolló una técnica llamada microscopía de terahercios anisotrópicos ATM para observar las vibraciones de las proteínas en detalle, incluida la energía y la dirección de los movimientos.
En ATM, los investigadores emiten luz de terahercios sobre una molécula. Luego, miden las frecuencias de luz que absorbe la molécula. Esto proporciona información sobre el movimiento de las moléculas porque las moléculas vibran a la misma frecuencia que la luz que absorben.
El nuevo estudio en Comunicaciones de la naturaleza informa que el equipo de Markelz ha mejorado el cajero automático al superar una de las limitaciones del método: la necesidad de rotar minuciosamente y volver a centrar las muestras de proteínas varias veces en un microscopio para reunir suficientes datos útiles.
Ahora, "en lugar de rotar la muestra de proteína, rotamos la polarización de la luz que iluminamos en la muestra", dice Markelz. Con este ajuste, toma solo 4 horas realizar mediciones útiles, seis veces más rápido que antes.La nueva técnica también genera datos más detallados.
Una técnica sensible de 'huellas digitales'
Utilizando el nuevo enfoque, Markelz y sus colegas midieron las vibraciones de cuatro proteínas diferentes, generando una "huella digital" vibratoria reconocible para cada una que consistía en el patrón de absorción de luz único de la molécula.
Las proteínas estudiadas fueron la lisozima de clara de huevo de gallina una proteína bien investigada en el campo, proteínas amarillas fotoactivas que se cree que ayudan a proteger ciertas bacterias fotosintéticas de la luz ultravioleta, dihidrofolato reductasa un objetivo farmacológico para antibióticos y cáncer,y RNA G-quadruplexes se cree que está involucrado en funciones celulares vitales como la expresión génica.
El nuevo método produjo espectros de absorción de luz distintos para las lisozimas de clara de huevo de gallina que se movían libremente frente a las lisozimas de clara de huevo de gallina que estaban unidas por un compuesto que inhibe la función de las lisozimas y altera sus vibraciones. Esto demuestra la técnica de la técnica.utilidad para identificar rápidamente la presencia de un inhibidor activo.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Buffalo . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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