Por primera vez, los científicos han creado, desde cero, filamentos de proteínas autoensamblables.
Estos fueron construidos a partir de subunidades de proteínas idénticas que se unen espontáneamente para formar estructuras largas, helicoidales, en forma de hilo.
En el mundo natural, los filamentos de proteínas son componentes esenciales de varias partes estructurales y móviles en las células vivas, así como en muchos tejidos corporales.
Estos incluyen los citoesqueletos que dan forma a las células, los microtúbulos celulares que orquestan la división celular y la proteína más común en nuestros cuerpos, el colágeno, que proporciona fuerza y flexibilidad a nuestro cartílago, piel y otros tejidos.
"Ser capaz de crear filamentos de proteínas desde cero, o de novo, nos ayudará a comprender mejor la estructura y la mecánica de los filamentos de proteínas naturales y también nos permitirá crear materiales completamente novedosos a diferencia de los que se encuentran en la naturaleza", dijoDavid Baker, profesor de bioquímica en la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington y director del Instituto de Diseño de Proteínas de la UW, quien dirigió el proyecto. También es investigador del Instituto Médico Howard Hughes,
Tales materiales podrían incluir fibras hechas por el hombre que igualan o superan la resistencia de la seda de araña, que por peso es más fuerte que el acero, dijo Baker. También mencionó la posibilidad de circuitos de alambre a escala nanométrica.
Para diseñar los filamentos, los investigadores utilizaron un programa informático desarrollado en el laboratorio Baker, llamado Rosetta, que puede predecir la forma de una proteína a partir de su secuencia de aminoácidos.
Para funcionar correctamente, las proteínas deben plegarse en una forma precisa. Este plegamiento es impulsado por las propiedades de los aminoácidos individuales y la forma en que interactúan entre sí y con el entorno fluido circundante. Las fuerzas de atracción y repulsión hacen que la proteína llegue adescanse en una forma que tenga el nivel de energía más bajo.
Al calcular qué forma equilibraría estas fuerzas de atracción y repulsión para producir el nivel de energía total más bajo, Rosetta puede predecir, con un alto grado de precisión, la forma que asumirá una proteína en la naturaleza.
Usando Rosetta, los investigadores se propusieron diseñar pequeñas proteínas que tenían aminoácidos en su superficie que harían que se engancharan entre sí. Esto les permitió ensamblarse en una hélice alineándose como escalones en una escalera de caracol.para ser estable, la proteína diseñada se une a otras copias colocadas encima y debajo de ella a medida que la hélice gira, nivel tras nivel.
"Eventualmente pudimos diseñar proteínas que se unirían como Legos", dijo Hao Shen, un candidato a doctorado en el Instituto de Ingeniería y Ciencias Moleculares de la Universidad de Washington. Él y Jorge Fallas, un instructor interino en bioquímica en la Universidad de Washington.Facultad de Medicina, son autores principales de un artículo que describe el enfoque.
Este artículo será publicado en línea por la revista ciencia el jueves 8 de noviembre de 2018
Fallas dijo que las proteínas diseñadas son relativamente pequeñas. Se componen de aproximadamente 180 a 200 aminoácidos y miden aproximadamente un nanómetro de longitud, pero se ensamblan en filamentos estables de más de 10,000 nanómetros de largo. Un nanómetro es 1 billonésima deun metro, o aproximadamente el ancho de 10 átomos de hidrógeno alineados uno al lado del otro.
Los investigadores también demostraron que, al modificar la concentración de la proteína diseñada en la solución y al agregar tapas que inhiben la capacidad del diseño para unirse, podrían hacer que los filamentos crezcan o se desarmen.
"La capacidad de programar la dinámica de la formación de filamentos nos dará una idea de cómo el ensamblaje y desensamblaje de filamentos está regulado en la naturaleza", dijo Baker. "La estabilidad de estas proteínas sugiere que podrían servir como andamios fácilmente modificables para una variedad de aplicaciones".desde nuevas pruebas de diagnóstico hasta nanoelectrónica "
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Materiales proporcionado por Universidad de Ciencias de la Salud de Washington / Medicina de la Universidad de Washington . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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