Hay una fuerte sospecha de que Helicobacter pylori está relacionado con el desarrollo del cáncer de estómago. Ahora, un equipo internacional de investigadores dirigido por el Prof. Donald R. Ronning Universidad de Toledo, EE. UU. Ha utilizado neutrones para descubrir el secreto de la funcionalidad de una enzima importante en el metabolismo de la bacteriaEsto podría usarse como un punto de ataque para nuevos medicamentos. El equipo realizó las mediciones correspondientes en las fuentes de neutrones en Oak Ridge EE. UU. Y en la fuente de neutrones de investigación FRM II de la Universidad Técnica de Munich TUM.
Una de cada dos personas en todo el mundo lo tiene en el estómago: Helicobacter pylori . Las úlceras y la gastritis crónica son las enfermedades más comunes asociadas con esta bacteria. Hasta ahora, la terapia estándar utilizada para combatir este germen de estómago ha sido una combinación de dos antibióticos y un inhibidor de la bomba de protones. Pero este tratamiento solo tiene éxito en 70por ciento de los casos, y se está desarrollando un nivel creciente de resistencia. Desde hace bastante tiempo, los científicos han estado buscando medicamentos alternativos para combatir esta peligrosa bacteria.
en contraste con los humanos y con muchas bacterias útiles H. pylori utiliza una enzima especial para sintetizar la vitamina K2. Como resultado, esta enzima, la 5'-metiltioadenosina nucleosidasa MTAN, ofrece perspectivas muy prometedoras para el desarrollo de un medicamento que actúa específicamente contra H. pylori sin dañar las bacterias útiles o incluso las células humanas.
Determinación estructural con neutrones
La enzima MTAN es parte de un paso importante en la síntesis de vitamina K2. Los enlaces de hidrógeno se unen a un precursor de la vitamina para cortar una cadena lateral. Pero las posiciones y los cambios de posición de los átomos de hidrógeno esenciales para este proceso fueronno conocido previamente con certeza.
El método habitual de determinación estructural para enzimas, el análisis de la estructura cristalina usando radiación de rayos X, es de poca ayuda aquí, ya que la radiación de rayos X es casi ciega a los átomos de hidrógeno. Por lo tanto, los investigadores basaron su determinación estructural en neutrones,que son particularmente sensibles a los átomos de hidrógeno.
Los científicos investigaron diferentes variaciones de la enzima en el difractómetro BIODIFF, operado conjuntamente por el TUM y el Centro Jülich para la Ciencia de Neutrones JCNS en el Zentrum Heinz Maier-Leibnitz en Garching, al norte de Múnich, y en el Laboratorio Nacional Oak RidgeEE. UU. Fuente de neutrones. Las mediciones conjuntas les permitieron dibujar una imagen detallada del modo de acción de la enzima.
"Ahora que conocemos el proceso exacto de la reacción y los sitios de unión de la enzima involucrada, es posible desarrollar moléculas que bloqueen exactamente este proceso", dice el biólogo TUM Andreas Ostermann, quien supervisa el instrumento en el FRM II junto conDr. Tobias Schrader JCNS.
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Materiales proporcionado por Universidad Técnica de Munich TUM . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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